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Enregistrement W2331819284 · doi:10.1021/ar200285h

Single Polymer Studies of Hydrophobic Hydration

2012· article· en· W2331819284 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.

Notice bibliographique

RevueAccounts of Chemical Research · 2012
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Structure and Dynamics
Établissements canadiensUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésHydrophobic effectPolymerChemical physicsFolding (DSP implementation)MacromoleculeForce spectroscopyChemistryHydrophobeMoleculeLength scaleLattice proteinSolvationInteraction energyProtein foldingOrganic chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Hydrophobic interactions guide protein folding, multidomain protein assembly, receptor-ligand binding, membrane formation, and cellular transportation. On the macroscale, hydrophobic interactions consist of the aggregation of "oil-like" objects in water by minimizing the interfacial energy. However, studies of the hydration behavior of small hydrophobic molecules have shown that the microscopic (~1 nm) hydration mechanism differs fundamentally from its macroscopic counterpart. Theoretical studies over the last two decades have pointed to an intricate dependence of molecular hydration mechanisms on the length scale. The microscopic-to-macroscopic crossover length scale is critically important to hydrophobic interactions in polymers, proteins, and other macromolecules. Accurate experimental determination of hydration mechanisms and interaction strengths directly influence our understanding of protein folding. In this Account, we discuss our recent measurements of the hydration energies of single hydrophobic homopolymers as they unfold. We describe in detail our single molecule force spectroscopy technique, the interpretation of the single polymer force curve, and how it relates to the hydration free energy of a hydrophobic polymer. Specifically, we show how temperature, side-chain sizes and solvent conditions, affect the driving force of hydrophobic collapse. The experiments reveal that the size of the nonpolar polymer side-chains changes the thermal signatures of hydration. The sizes of the polymer side-chains bridge the length scale where theories had predicted a transition between entropically driven microscopic hydration and enthalpically driven macroscopic hydrophobic hydration. Our experimental results revealed a crossover length scale of approximately 1 nm, similar to the results from recent theoretical studies. Experiments that probe solvent dependency show that the microscopic polymer hydration is correlated with macroscopic interfacial tension. Consistent with theoretical predictions, the solvent conditions affect the microscopic and macroscopic hydrophobic strengths in similar ways. Although the extended polymers and proteins span hundreds of nanometers, the experiments show that their hydration behavior is determined by the size of a single hydrophobic monomer. As the hydrophobic particle size decreases from the macroscopic to the microscopic regime, the scaling relationship changes from a dependence on interfacial area to a dependence on volume. Therefore, under these conditions, the driving force for the aggregation of hydrophobic molecules is reduced, which has significant implications for the strength of hydrophobic interactions in molecular systems, particularly in protein folding.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,007
Score d'incertitude au seuil0,249

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,059
Tête enseignante GPT0,387
Écart entre enseignants0,328 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle