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Enregistrement W2512482129 · doi:10.1021/acs.biochem.6b00764

Evidence of Allosteric Enzyme Regulation via Changes in Conformational Dynamics: A Hydrogen/Deuterium Exchange Investigation of Dihydrodipicolinate Synthase

2016· article· en· W2512482129 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.
fundUn bailleur canadien est enregistré sur le travail.

Notice bibliographique

RevueBiochemistry · 2016
Typearticle
Langueen
DomaineMaterials Science
ThématiqueEnzyme Structure and Function
Établissements canadiensUniversity of SaskatchewanWestern University
Organismes subventionnairesNatural Sciences and Engineering Research Council of Canada
Mots-clésAllosteric regulationChemistryHydrogen–deuterium exchangeActive siteProtein dynamicsSubstrate (aquarium)Allosteric enzymeLysineStereochemistryATP synthaseEnzymeBiophysicsProtein structureBiochemistryHydrogenBiologyAmino acid

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Dihydrodipicolinate synthase is a tetrameric enzyme of the diaminopimelate pathway in bacteria and plants. The protein catalyzes the condensation of pyruvate (Pyr) and aspartate semialdehyde en route to the end product lysine (Lys). Dihydrodipicolinate synthase from Campylobacter jejuni (CjDHDPS) is allosterically inhibited by Lys. CjDHDPS is a promising antibiotic target, as highlighted by the recent development of a potent bis-lysine (bisLys) inhibitor. The mechanism whereby Lys and bisLys allosterically inhibit CjDHDPS remains poorly understood. In contrast to the case for other allosteric enzymes, crystallographically detectable conformational changes in CjDHDPS upon inhibitor binding are very minor. Also, it is difficult to envision how Pyr can access the active site; the available X-ray data seemingly imply that each turnover step requires diffusion-based mass transfer through a narrow access channel. This study employs hydrogen/deuterium exchange mass spectrometry for probing the structure and dynamics of CjDHDPS in a native solution environment. The deuteration kinetics reveal that the most dynamic protein regions are in the direct vicinity of the substrate access channel. This finding is consistent with the view that transient opening/closing fluctuations facilitate access of the substrate to the active site. Under saturating conditions, both Lys and bisLys cause dramatically reduced dynamics in the inhibitor binding region. In addition, rigidification extends to regions close to the substrate access channel. This finding strongly suggests that allosteric inhibitors interfere with conformational fluctuations that are required for CjDHDPS substrate turnover. In particular, our data imply that Lys and bisLys suppress opening/closing events of the access channel, thereby impeding diffusion of the substrate into the active site. Overall, this work illustrates why allosteric control does not have to be associated with crystallographically detectable large-scale transitions. Our experiments provide evidence that in CjDHDPS allostery is mediated by changes in the extent of thermally activated conformational fluctuations.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,004
Score d'incertitude au seuil0,380

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,017
Tête enseignante GPT0,231
Écart entre enseignants0,214 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle