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Enregistrement W2530224342 · doi:10.1021/acs.biomac.6b01086

Tyrosine Templating in the Self-Assembly and Crystallization of Silk Fibroin

2016· article· en· W2530224342 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.
fundUn bailleur canadien est enregistré sur le travail.

Notice bibliographique

RevueBiomacromolecules · 2016
Typearticle
Langueen
DomaineMaterials Science
ThématiqueSilk-based biomaterials and applications
Établissements canadiensUniversity of Ottawa
Organismes subventionnairesAir Force Office of Scientific ResearchNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaU.S. Department of Defense
Mots-clésFibroinCrystallizationSILKPolymer scienceSelf-assemblyTyrosineChemical engineeringMaterials sciencePolymer chemistryChemistryNanotechnologyComposite materialBiochemistryEngineering

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Native silk fibers exhibit strength and toughness that rival those of the best synthetic fibers. Despite significant research, further insight is still needed to understand the mechanisms by which silkworms are capable of spinning such tough fibers. Here we propose that π-π and π-OH group interactions of tyrosine side chains provide templating effects, such that the crystal-forming domains are in registration, thereby fostering the self-assembly of the spinning dope. Intrinsic fluorescence measurements, in conjunction with circular dichroism, showed that during self-assembly of regenerated silk solutions, the tyrosine residues were localized in a more hydrophobic local environment, suggesting preferential assembly. In situ Fourier transform infrared spectroscopy indicated that cross-linking of the tyrosine residues resulted in the development of extended β-sheet structure. Additionally, control of cross-link density directly influenced the degree of crystallinity upon drying. Molecular dynamics simulations were performed on silk mimetic peptides in order to more thoroughly understand the role of tyrosines. The results indicated that tyrosine residues tended to transiently colocate in solution due to π-π interactions and hydrogen bonds with adjacent residues and with the peptide backbone. These more stable tyrosine interactions resulted in reduced lateral chain fluctuations and increased incidence of coordinated intrachain association, while introduction of a dityrosine bond directly promoted the formation of β-sheet structures. In total, the experimental and modeling data support a critical role for tyrosine-tyrosine interactions as a key early feature in the self-assembly of regenerated silk protein chains and therefore are important in the robust and unusual mechanical properties ultimately achieved in the process.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,014
Score d'incertitude au seuil0,188

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,013
Tête enseignante GPT0,249
Écart entre enseignants0,236 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle