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Enregistrement W2557723888 · doi:10.1107/s2053273314084150

Molecular basis of the selective methylation of histone H3.1

2014· article· en· W2557723888 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.

Notice bibliographique

RevueActa Crystallographica Section A Foundations and Advances · 2014
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueCancer-related gene regulation
Établissements canadiensUniversity of Ottawa
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésHistone H3Histone methyltransferaseHistone octamerHistone methylationHistoneHistone H2AHistone codeChemistryBiochemistryHistone H1BiologyNucleosomeCell biologyDNA methylationGeneGene expression

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Histone proteins are critical components of the chromatin fiber. With the exception of histone H4, histone proteins exist as different variants with assigned specialized functions and are proposed to act as key elements for the selective deposition of histone post-translational modifications (PTMs). Among these variants, H3.3, which differs from H3.1 by only 5 residues, has been predominantly found in the proximity of genes that are highly expressed; however the functional consequences of that marking have remained enigmatic. Herein we report the crystal structure of the trithorax-related SET domain histone H3.1 K27 methyltransferase ATXR5 in complex with histone H3.1 and the product cofactor S-adenosylhomocysteine. Overall, the SET domain folds as an all β-strands structure preceded by the pre-SET domain which folds as three long α-helices. The histone H3 is maintained in an elongated conformation by residues located both in the SET and pre-SET domains of ATXR5. Interestingly, we found that a three residue loop folds back on top of the ATXR histone H3.1 binding cleft shielding the peptide from the solvent and maintaining P30 and A31 of H3.1 in a shallow hydrophobic pocket. Strikingly, substitution of A31 for a threonine, the corresponding residue in histone H3.3 in plant, severely impairs ATXR5 methyltransferase activity. Finally, biochemical and structural studies revealed that, with the exception of R26 mono-methylation, post-transcriptional modifications of residues neighboring K27 is detrimental to ATXR5 activity. Overall, our results suggest that the deposition of H3.3 serves to prevent K27 mono-methylation and heterochromatin formation during DNA replication.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,362
Score d'incertitude au seuil0,308

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,005
Tête enseignante GPT0,261
Écart entre enseignants0,256 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle