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Enregistrement W2558287364 · doi:10.1107/s2053273314095321

Promiscuous substrate catalysis in tagatose-bisphosphate aldolase.

2014· article· en· W2558287364 sur OpenAlexaff
C. LowKam, J. Sygusch

Notice bibliographique

RevueActa Crystallographica Section A Foundations and Advances · 2014
Typearticle
Langueen
DomaineMedicine
ThématiqueDiet, Metabolism, and Disease
Établissements canadiensUniversité de Montréal
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésAldolase AActive siteChemistryStereochemistryLyaseSubstrate (aquarium)Residue (chemistry)Covalent bondEnzymeBiochemistryOrganic chemistryBiology

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Tagatose-1,6-biphosphate (TBP) from Streptococcus pyogenes offers a fascinating opportunity to probe promiscuous substrate turnover in an enzyme. TBP aldolase can cleave, apart from its own substrate TBP, three other bisphosphorylated D-hexoses including fructose-1,6-bisphosphate (FBP). These four sugars are diastereoisomers and differ in stereochemistry at carbon 3 and at carbon 4 with respect to the configuration of their hydroxyl groups. We have determined high resolution structures of the native enzyme in complex with natural substrates, FBP and TBP, and two competitive inhibitors. Since the TBP aldolase crystals are catalytically active, covalent reaction intermediates of TBP aldolase in complex with substrates were trapped under acidic conditions to minimize turnover. High resolution structural analysis revealed a snapshot of both substrates covalently trapped in the active site as Schiff bases undergoing C-C bond cleavage. The structural data pointed to Glu164, by virtue of hydrogen bonding to the substrate C4-OH, as the active site residue responsible for the proton abstraction at the C4-OH that initiates substrate cleavage. The isosteric mutant enzyme Glu164Gln, virtually devoid of activity, supported this interpretation. The structures of the Glu164Gln mutant in complex with TBP, FBP and two competitive inhibitors were solved at high resolution and corroborated the expected C4-OH hydrogen bonding of ligands with the carboxyaminde amide of Gln164, indicating retention of catalytically competent active site architecture upon mutation. The structural studies were underpinned with pH-profile studies that support Glu164 as the residue responsible for nonspecific substrate cleavage catalytic mechanism. Furthermore the pH-profile of the Glu164Gln was significantly different from that of the native enzyme corroborating Glu164 acting as the conjugate base for proton abstraction. The enzyme thus uses the same catalytic mechanism to cleave both diastereoisomers FBP and TBP, while promiscuous substrate recognition appears to be a function of subtle differences in the active site architecture when compared to the active site of the highly specific FBP aldolase from rabbit muscle.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,004

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0010,000
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0000,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,008
Tête enseignante GPT0,257
Écart entre enseignants0,249 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2014
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