MétaCan
Menu
Retour à la cohorte
Enregistrement W2565126319 · doi:10.3389/fpls.2016.01942

Cytosolic Triosephosphate Isomerase from Arabidopsis thaliana Is Reversibly Modified by Glutathione on Cysteines 127 and 218

2016· article· en· W2565126319 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.
fundUn bailleur canadien est enregistré sur le travail.

Notice bibliographique

RevueFrontiers in Plant Science · 2016
Typearticle
Langueen
DomaineMaterials Science
ThématiqueEnzyme Structure and Function
Établissements canadiensAgriculture and Agri-Food CanadaUniversité de Montréal
Organismes subventionnairesAgriculture and Agri-Food CanadaNatural Sciences and Engineering Research Council of Canada
Mots-clésTriosephosphate isomeraseArabidopsis thalianaCytosolArabidopsisChemistryGlutathioneBiochemistryEnzymeBiophysicsBiologyGeneMutant

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

In plant cells, an increase in cellular oxidants can have multiple effects, including the promotion of mixed disulfide bonds between glutathione and some proteins (S-glutathionylation). The present study focuses on the cytosolic isoform of the glycolytic enzyme triosephosphate isomerase (cTPI) from Arabidopsis thaliana and its reversible modification by glutathione. We used purified recombinant cTPI to demonstrate the enzyme sensitivity to inhibition by N-ethylmaleimide, hydrogen peroxide and diamide. Treatment of cTPI with diamide in the presence of reduced glutathione (GSH) led to a virtually complete inhibition of its enzymatic activity by S-glutathionylation. Recombinant cTPI was also sensitive to the oxidized form of glutathione (GSSG) in the micromolar range. Activity of cTPI was restored after reversion of S-glutathionylation by two purified recombinant A. thaliana cytosolic glutaredoxins (GRXs). GRXs-mediated deglutathionylation of cTPI was dependent on a GSH-regenerating system. Analysis of cTPI by mass spectrometry after S-glutathionylation by GSSG revealed that two Cys residues (Cys127 and Cys218) were modified by glutathione. The role of these two residues was assessed using site-directed mutagenesis. Mutation of Cys127 and Cys218 to Ser separately or together caused different levels of decrease in enzyme activity, loss of stability, as well as alteration of intrinsic fluorescence, underlining the importance of these Cys residues in protein conformation. Comparison of wild type and mutant proteins modified with biotinyl glutathione ethyl ester (BioGEE) showed partial binding with single mutants and total loss of binding with the double mutant, demonstrating that both Cys residues were significantly S-glutathionylated. cTPI modification with BioGEE was reversed using DTT. Our study provides the first identification of the amino acid residues involved in cTPI S-glutathionylation and supports the hypothesis that this reversible modification could be part of an oxidative stress response pathway.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,057
Score d'incertitude au seuil0,566

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,001
Communication savante0,0000,001
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,008
Tête enseignante GPT0,203
Écart entre enseignants0,196 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle