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Enregistrement W2740249017 · doi:10.1021/jacs.7b04380

Calcium-Mediated Control of S100 Proteins: Allosteric Communication via an Agitator/Signal Blocking Mechanism

2017· article· en· W2740249017 sur OpenAlexafffund
Yiming Xiao, Gary S. Shaw, Lars Konermann

Notice bibliographique

RevueJournal of the American Chemical Society · 2017
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueS100 Proteins and Annexins
Établissements canadiensWestern University
Organismes subventionnairesNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaCanadian Institutes of Health Research
Mots-clésChemistryAllosteric regulationBlocking (statistics)AgitatorMechanism (biology)CalciumSIGNAL (programming language)BiophysicsBiochemistryReceptorChromatographyOrganic chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

High Resolution Image Download MS PowerPoint Slide Allosteric proteins possess dynamically coupled residues for the propagation of input signals to distant target binding sites. The input signals usually correspond to “effector is present” or “effector is not present”. Many aspects of allosteric regulation remain incompletely understood. This work focused on S100A11, a dimeric EF-hand protein with two hydrophobic target binding sites. An annexin peptide (Ax) served as the target. Target binding is allosterically controlled by Ca 2+ over a distance of ∼26 Å. Ca 2+ promotes formation of a [Ca 4 S100 Ax 2 ] complex, where the Ax peptides are accommodated between helices III/IV and III′/IV′. Without Ca 2+ these binding sites are closed, precluding interactions with Ax. The allosteric mechanism was probed by microsecond MD simulations in explicit water, complemented by hydrogen exchange mass spectrometry (HDX/MS). Consistent with experimental data, MD runs in the absence of Ca 2+ and Ax culminated in target binding site closure. In simulations on [Ca 4 S100] the target binding sites remained open. These results capture the essence of allosteric control, revealing how Ca 2+ prevents binding site closure. Both HDX/MS and MD data showed that the metalation sites become more dynamic after Ca 2+ loss. However, these enhanced dynamics do not represent the primary trigger of the allosteric cascade. Instead, a labile salt bridge acts as an incessantly active “agitator” that destabilizes the packing of adjacent residues, causing a domino chain of events that culminates in target binding site closure. This agitator represents the starting point of the allosteric signal propagation pathway. Ca 2+ binding rigidifies elements along this pathway, thereby blocking signal transmission. This blocking mechanism does not conform to the commonly held view that allosteric communication pathways generally originate at the sites where effectors interact with the protein.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,003
Score d'incertitude au seuil0,380

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,001
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,013
Tête enseignante GPT0,270
Écart entre enseignants0,257 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations22
Publié2017
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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