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Enregistrement W2771764717 · doi:10.24870/cjb.2017-a204

Structural Analysis of Low Complexity Regions of Proteins

2017· article· en· W2771764717 sur OpenAlexvenueno aff
Manish Kumar, Bandana Kumari, Ravindra Kumar

Notice bibliographique

RevueCanadian Journal of Biotechnology · 2017
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Structure and Dynamics
Établissements canadiensnon disponible
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésComputational biologyComputer scienceBiology

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Low complexity regions (LCR) in a protein sequence are regions of biased composition. Despite well-established importance and abundance, compositional and structural properties of LCRs are poorly understood and their structural status as ordered or disordered is at best ambiguous. Often, LCRs are considered as a part of disordered protein segments which most likely do not form any secondary structure but exist as solvent-exposed, disordered coil. We have analyzed the secondary structure content and surface accessibility of a non-redundant dataset of Protein Data Bank proteins and found that unlike popular belief, LCRs might have secondary structures (mostly helix) and they might not always exist as highly accessible disordered region. We also observed that in a LCR, all constituting amino acids might have same secondary structure or there may be combination of different secondary structures. We also observed that proteins whose structures was determined by X-ray crystallography were found to possess ordered LCRs while those whose structure was determined by NMR possessed disordered LCRs. Consensus disorder prediction by DISOPRED, IUPred, and IsUnstruct also supported our inference. Trans-membrane (TM) region of proteins are highly dominated by α-helices and relatively very few have β-sheets which may be a possible reason for predominant occurrence of α-helices. But a very small fraction (<5%) of helices suggests that our observation was not biased due to presence of TM helices. Comparison of enrichment/depletion profile of disorder promoting amino acids for LCRs in ordered and disordered regions of proteins revealed that they have different enrichment and depletion patterns of amino acids. In order to see whether the proteins constituting whose structure is solved by NMR are those in which folding upon binding phenomena is reported; we did GO term enrichment analysis using DAVID (release 6.7) at default threshold. A major fraction was found to be involved in regulatory processes suggesting the possibility for presence of disordered stretches, which might acquire structure after binding with the appropriate ligand. Our analysis suggests that the structural state of LCR depends on the overall environment of the protein in which it is present. It is not the exclusive property of the LCRs.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,001
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,002
Score d'incertitude au seuil0,004

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,001
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,001
Bibliométrie0,0020,001
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0010,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,001

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,016
Tête enseignante GPT0,250
Écart entre enseignants0,234 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations1
Publié2017
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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