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Enregistrement W2771764717 · doi:10.24870/cjb.2017-a204

Structural Analysis of Low Complexity Regions of Proteins

2017· article· en· W2771764717 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

venuePublié dans une revue dont le pays d'attache est le Canada.
no affAucune affiliation canadienne : ce travail est invisible pour une base fondée sur la seule affiliation.
Aucune affiliation canadienne. Une base fondée sur la seule affiliation (le devis habituel) n'aurait jamais vu ce travail. C'est l'un des travaux qui justifient l'inversion de la base.

Notice bibliographique

RevueCanadian Journal of Biotechnology · 2017
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Structure and Dynamics
Établissements canadiensnon disponible
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésComputational biologyComputer scienceBiology

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Low complexity regions (LCR) in a protein sequence are regions of biased composition. Despite well-established importance and abundance, compositional and structural properties of LCRs are poorly understood and their structural status as ordered or disordered is at best ambiguous. Often, LCRs are considered as a part of disordered protein segments which most likely do not form any secondary structure but exist as solvent-exposed, disordered coil. We have analyzed the secondary structure content and surface accessibility of a non-redundant dataset of Protein Data Bank proteins and found that unlike popular belief, LCRs might have secondary structures (mostly helix) and they might not always exist as highly accessible disordered region. We also observed that in a LCR, all constituting amino acids might have same secondary structure or there may be combination of different secondary structures. We also observed that proteins whose structures was determined by X-ray crystallography were found to possess ordered LCRs while those whose structure was determined by NMR possessed disordered LCRs. Consensus disorder prediction by DISOPRED, IUPred, and IsUnstruct also supported our inference. Trans-membrane (TM) region of proteins are highly dominated by α-helices and relatively very few have β-sheets which may be a possible reason for predominant occurrence of α-helices. But a very small fraction (<5%) of helices suggests that our observation was not biased due to presence of TM helices. Comparison of enrichment/depletion profile of disorder promoting amino acids for LCRs in ordered and disordered regions of proteins revealed that they have different enrichment and depletion patterns of amino acids. In order to see whether the proteins constituting whose structure is solved by NMR are those in which folding upon binding phenomena is reported; we did GO term enrichment analysis using DAVID (release 6.7) at default threshold. A major fraction was found to be involved in regulatory processes suggesting the possibility for presence of disordered stretches, which might acquire structure after binding with the appropriate ligand. Our analysis suggests that the structural state of LCR depends on the overall environment of the protein in which it is present. It is not the exclusive property of the LCRs.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,087
Score d'incertitude au seuil0,961

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,001
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,016
Tête enseignante GPT0,250
Écart entre enseignants0,234 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle