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Enregistrement W2796435636

Assembly mechanisms of type I collagen aggregates

2000· dissertation· en· W2796435636 sur OpenAlexvenueno aff
Matthew F. Paige

Notice bibliographique

RevueLibrary and Archives Canada (Government of Canada) · 2000
Typedissertation
Langueen
DomaineMaterials Science
ThématiqueCollagen: Extraction and Characterization
Établissements canadiensnon disponible
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésType (biology)BiophysicsChemistryBiology
DOInon disponible

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The solution-phase association of biological molecules to form aggregates has been studied from a variety of perspectives, such as the flocculation of polymers, association of colloids and the aggregation of proteins. The latter subject has been the target of particular attention, mainly because of its importance in biomedical applications as well as its implication in diseases such as spongiform encephalopathies and Alzheimer's disease. Investigating protein aggregation at a fundamental level, however, is often complicated by the poorly defined structures of the aggregation products formed, as well as by the difficulty in working with biological systems. In this thesis, studies of Type-I collagen, a rod-like protein which can undergo 'in vitro' aggregation into highly-ordered protein structures, have been carried out with a view towards determining the mechanisms by which protein aggregates form. Two particular aggregate structures have been investigated. The first, a block-like aggregate called segmental long spacing collagen, was formed by the addition of nucleotide triphosphates to collagen monomers. By analyzing aggregate structures, formation kinetics and growth thermodynamics, it was concluded that these aggregates form via a hierarchical growth mechanism involving the formation of a stable intermediate and subsequent fusion of these intermediates. The second form of aggregate investigated was a fibril referred to as fibrous long spacing collagen. In this case, particular insight was made into elucidating the structure of these fibrils using the atomic force microscope. Results obtained again suggest that this aggregate forms via a hierarchical mechanism, first forming stable 'protofibrils', which then merge in a complex manner to produce the final structure. In the final Part of this thesis, the capabilities of the atomic force microscope in performing imaging of dynamic, biological processes in real time was examined, and was used to image the enzymatic digestion of collagen fibrils by the protein collagenase. The utility of the atomic force microscopy for 'in situ' investigation of complex processes such as collagen formation is discussed with a view towards applying this technique to future work.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Autre · Signal consensuel: aucune
Score de désaccord entre enseignants0,009
Score d'incertitude au seuil0,018

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0010,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,003
Tête enseignante GPT0,160
Écart entre enseignants0,157 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreAutre

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations1
Publié2000
Routes d'admission1
Résumé présentnon

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