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Enregistrement W2887153055

Effect of solute-solvent interactions on protein stability and ligand binding

2017· dissertation· en· W2887153055 sur OpenAlexafffund
Ikbae Son

Notice bibliographique

RevueTSpace (University of Toronto) · 2017
Typedissertation
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Structure and Dynamics
Établissements canadiensUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesCanadian Institutes of Health Research
Mots-clésLigand (biochemistry)ChemistryProtein stabilityStability (learning theory)SolventBiophysicsBiochemistryBiologyComputer scienceReceptor
DOInon disponible

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

My doctoral thesis is aimed at characterizing the effect of solute–solvent interactions on protein stability and ligand binding events. To quantify non-specific protein–solvent interactions, we measured and analyzed partial molar volume and compressibility of proteins within a framework of statistical thermodynamic formalisms. We characterized the binding of tri-N-acetylglucosamine [(GlcNAc)3] and cAMP to lysozyme and cAMP-binding domain of EPAC1, respectively. Our volumetric measurements reveal that the protein–ligand complexes are less dynamic compared to their unbound states while complex formation is accompanied by the release of water of hydration to the bulk. To characterize protein–urea interactions, we determined and analyzed volumetric properties of four globular proteins at urea concentrations ranging from 0 to 8 M. We interpreted urea-dependent volumetric measurements in terms of the solvent exchange model in which the binding of urea to a protein proceeds with a release of two waters of hydration. Comparison of urea-dependent volumetric data for a folded protein with the similar data obtained on small molecules mimicking protein groups suggests the lack of cooperative effects involved in protein–urea interactions. Changes in volumetric properties associated with urea-induced unfolding transitions are consistent with solvent-accessible surface areas of unfolded proteins being roughly twice as large as those of their respective native states. Specifically, we reported the first experimental characterization of the thermodynamic profile of urea binding to a native protein. We measured the volumetric parameters of lysozyme as a function of urea within a temperature range of 18 to 45 ◦C. Based on the van’t Hoff analysis of the temperature dependence of the equilibrium constants for protein–urea binding events we evaluated the full thermodynamic profile of protein–urea interactions. Finally, we combined the experimental and theoretical approaches to investigate the influence of the urea on the binding of (GlcNAc)3 to lysozyme. Analysis of urea dependence of the binding free energy reveals that the protein–ligand binding reaction is governed by a close interplay between the free energy contributions of the excluded volume effect and direct solute–solvent interactions.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,001
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,001
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,004

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0010,001
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0010,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,007
Tête enseignante GPT0,260
Écart entre enseignants0,253 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2017
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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