Food protein-derived renin-inhibitory peptides:<i>in vitro</i>and<i>in vivo</i>properties
Notice bibliographique
Résumé
Renin catalyzes the rate-determining step in the renin-angiotensin-aldosterone system that regulates mammalian blood pressure by converting angiotensinogen to angiotensin I (Ang I). Excessive plasma levels of Ang I is a causative factor in hypertension development. Therefore, inhibition of renin activity can lower blood pressure and provide relief from clinical symptoms associated with hypertension. Synthetic compounds are currently the most used group of renin inhibitors; however, only aliskiren is approved as a drug for hypertension treatment. But some negative side effects are associated with aliskiren therapy, which have necessitated the search for alternative natural compounds such as food protein-derived renin-inhibitory peptides with blood pressure-reducing effects. This paper is a concise review of the currently known sources and methods of production of renin-inhibitory peptides including their potential in vitro and in vivo extent of renin inhibition. PRACTICAL APPLICATIONS: Hypertension is a major human chronic disease that leads to severe cardiovascular impairment and ultimately death if not managed properly. Current therapeutic approach to hypertension management involves the use of drugs that inhibit excessive activities of renin and angiotensin converting enzyme (ACE), the two main enzymes that control mammalian blood pressure. Since renin catalyzes a single reaction that is the rate-determining step in the renin-angiotensin system, inhibition of this enzyme activity could be a highly effective strategy for controlling blood pressure without severe negative side effects. However, therapeutic control of renin activity remains difficult with only one approved drug. Some food protein-derived peptides have been found to inhibit renin activity inhibition, which could offer a drug-free treatment for hypertension. Therefore, this review provides a summary of recent developments in the advances and efficacy testing of renin-inhibitory peptides.
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Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,001 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,001 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,002 | 0,001 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,001 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,001 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».