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Enregistrement W2910350903 · doi:10.1074/jbc.ra118.006032

A single discrete Rab5-binding site in phosphoinositide 3-kinase β is required for tumor cell invasion

2019· article· en· W2910350903 sur OpenAlexafffund
Samantha D. Heitz, David Hamelin, Reece M. Hoffmann, Nili L. Greenberg, Gilbert Salloum, Zahra Erami, Bassem D. Khalil, Aliaksei Shymanets, Elizabeth A. Steidle, Grace Q. Gong, Bernd Nürnberg, John E. Burke, Jack U. Flanagan, Anne R. Bresnick, Jonathan Backer

Notice bibliographique

RevueJournal of Biological Chemistry · 2019
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueCellular transport and secretion
Établissements canadiensUniversity of Victoria
Organismes subventionnairesNational Institute of General Medical SciencesNational Cancer InstituteNational Institutes of HealthMaurice Wilkins Centre for Molecular BiodiscoveryNational Institute on AgingHealth Research Council of New ZealandDeutsche ForschungsgemeinschaftCancer Research SocietyMinistry of Health, New ZealandAlbert Einstein Cancer CenterMemorial Sloan-Kettering Cancer Center
Mots-clésBinding siteCell biologyCellPhosphoinositide 3-kinaseCancer researchChemistryBiologyBiochemistrySignal transductionProtein kinase B

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Phosphoinositide 3-kinase β (PI3Kβ) is regulated by receptor tyrosine kinases (RTKs), G protein–coupled receptors (GPCRs), and small GTPases such as Rac1 and Rab5. Our lab previously identified two residues (Gln 596 and Ile 597 ) in the helical domain of the catalytic subunit (p110β) of PI3Kβ whose mutation disrupts binding to Rab5. To better define the Rab5–p110β interface, we performed alanine-scanning mutagenesis and analyzed Rab5 binding with an in vitro pulldown assay with GST-Rab5 GTP . Of the 35 p110β helical domain mutants assayed, 11 disrupted binding to Rab5 without affecting Rac1 binding, basal lipid kinase activity, or Gβγ-stimulated kinase activity. These mutants defined the Rab5-binding interface within p110β as consisting of two perpendicular α-helices in the helical domain that are adjacent to the initially identified Gln 596 and Ile 597 residues. Analysis of the Rab5–PI3Kβ interaction by hydrogen-deuterium exchange MS identified p110β peptides that overlap with these helices; no interactions were detected between Rab5 and other regions of p110β or p85α. Similarly, the binding of Rab5 to isolated p85α could not be detected, and mutations in the Ras-binding domain (RBD) of p110β had no effect on Rab5 binding. Whereas soluble Rab5 did not affect PI3Kβ activity in vitro , the interaction of these two proteins was critical for chemotaxis, invasion, and gelatin degradation by breast cancer cells. Our results define a single, discrete Rab5-binding site in the p110β helical domain, which may be useful for generating inhibitors to better define the physiological role of Rab5–PI3Kβ coupling in vivo .

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,005

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,001

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,017
Tête enseignante GPT0,229
Écart entre enseignants0,212 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations16
Publié2019
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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