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Enregistrement W2950748970 · doi:10.7554/elife.45403

The dynamic conformational landscape of the protein methyltransferase SETD8

2019· article· en· W2950748970 sur OpenAlexafffund
Shi Chen, Rafal Wiewiora, Fanwang Meng, Nicolas Babault, Anqi Ma, Wenyu Yu, Kun Qian, Hao Hu, Hua Zou, Junyi Wang, Shijie Fan, Gil Blum, Fábio Pittella Silva, Kyle A. Beauchamp, W. Tempel, Hualiang Jiang, Kaixian Chen, R.J. Skene, Y. George Zheng, Peter J. Brown, Jian Jin, Cheng Luo, John D. Chodera, Minkui Luo

Notice bibliographique

RevueeLife · 2019
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueCancer-related gene regulation
Établissements canadiensStructural Genomics ConsortiumUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesNational Institute of General Medical SciencesNational Institutes of HealthK. C. Wong Education FoundationChinese Academy of SciencesNational Natural Science Foundation of ChinaAbbVieNovartis PharmaStarr Cancer ConsortiumCanada Foundation for InnovationMerckOntario Ministry of Economic Development and InnovationWellcome TrustFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São PauloU.S. Department of DefenseGenome CanadaJanssen PharmaceuticalsMemorial Sloan-Kettering Cancer CenterEshelman Institute for Innovation, University of North Carolina at Chapel HillScience and Technology Commission of Shanghai MunicipalityPfizerBoehringer IngelheimNational Cancer InstituteTakeda Pharmaceutical CompanyInnovative Medicines InitiativeWellcome
Mots-clésAllosteric regulationMethyltransferaseMolecular dynamicsChemistryConformational ensemblesComputational biologyBiophysicsConformational changeHistoneStructural biologyProtein dynamicsProtein structureBiochemistryMethylationBiologyEnzymeComputational chemistryDNA

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Elucidating the conformational heterogeneity of proteins is essential for understanding protein function and developing exogenous ligands. With the rapid development of experimental and computational methods, it is of great interest to integrate these approaches to illuminate the conformational landscapes of target proteins. SETD8 is a protein lysine methyltransferase (PKMT), which functions in vivo via the methylation of histone and nonhistone targets. Utilizing covalent inhibitors and depleting native ligands to trap hidden conformational states, we obtained diverse X-ray structures of SETD8. These structures were used to seed distributed atomistic molecular dynamics simulations that generated a total of six milliseconds of trajectory data. Markov state models, built via an automated machine learning approach and corroborated experimentally, reveal how slow conformational motions and conformational states are relevant to catalysis. These findings provide molecular insight on enzymatic catalysis and allosteric mechanisms of a PKMT via its detailed conformational landscape.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,072
Score d'incertitude au seuil0,128

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,002
Tête enseignante GPT0,210
Écart entre enseignants0,207 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations61
Publié2019
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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