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Enregistrement W2952352590 · doi:10.1063/1.5086042

Evolution of protein interfaces in multimers and fibrils

2019· article· en· W2952352590 sur OpenAlexafffund
W. Jeffrey Zabel, Kyle Hagner, Benjamin Livesey, Joseph A. Marsh, Sima Setayeshgar, Michael Lynch, Paul G. Higgs

Notice bibliographique

RevueThe Journal of Chemical Physics · 2019
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Structure and Dynamics
Établissements canadiensMcMaster University
Organismes subventionnairesDivision of PhysicsMedical Research CouncilNational Institute of General Medical SciencesNatural Sciences and Engineering Research Council of Canada
Mots-clésFibrilDimerAmino acidBiophysicsMonomerChemistryPopulationSequence (biology)Aggregate (composite)CrystallographyProtein structureBiologyMaterials scienceBiochemistryPolymerNanotechnology

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

A majority of cellular proteins function as part of multimeric complexes of two or more subunits. Multimer formation requires interactions between protein surfaces that lead to closed structures, such as dimers and tetramers. If proteins interact in an open-ended way, uncontrolled growth of fibrils can occur, which is likely to be detrimental in most cases. We present a statistical physics model that allows aggregation of proteins as either closed dimers or open fibrils of all lengths. We use pairwise amino-acid contact energies to calculate the energies of interacting protein surfaces. The probabilities of all possible aggregate configurations can be calculated for any given sequence of surface amino acids. We link the statistical physics model to a population genetics model that describes the evolution of the surface residues. When proteins evolve neutrally, without selection for or against multimer formation, we find that a majority of proteins remain as monomers at moderate concentrations, but strong dimer-forming or fibril-forming sequences are also possible. If selection is applied in favor of dimers or in favor of fibrils, then it is easy to select either dimer-forming or fibril-forming sequences. It is also possible to select for oriented fibrils with protein subunits all aligned in the same direction. We measure the propensities of amino acids to occur at interfaces relative to noninteracting surfaces and show that the propensities in our model are strongly correlated with those that have been measured in real protein structures. We also show that there are significant differences between amino acid frequencies at isologous and heterologous interfaces in our model, and we observe that similar effects occur in real protein structures.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,002
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Simulation ou modélisation · Signal consensuel: aucune
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,004

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,002
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0010,000
Études des sciences et des technologies0,0010,001
Communication savante0,0010,001
Science ouverte0,0000,001
Intégrité de la recherche0,0010,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,004
Tête enseignante GPT0,217
Écart entre enseignants0,213 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeSimulation ou modélisation
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations2
Publié2019
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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