Experimental comparison of surface chemistries for biomolecule immobilization on paper-based microfluidic devices
Notice bibliographique
Résumé
Abstract Biomolecules (e.g. proteins and nucleic acids) as target analytes of microfluidic paper-based analytical devices ( μ PADs) are usually immobilized on a cellulose paper substrate (with intrinsically anionic surface) through physical adsorptions by van der Waals forces and electrostatic interaction thanks to cationic patches on the biomolecule. However, the physical adsorption could lead to weak biomolecule-substrate binding strength and thus low biosensing performance. Benefitting from the abundance of hydroxyl groups on the cellulose paper, chemical modification based on specific surface chemistries is capable of biofunctionalization on the μ PADs by providing functional groups for covalent bindings with the target biomolecule. There are many previous reports on chemical modifications of cellulose surface for improvement of biomolecule immobilization. Nevertheless, no study has been performed on experimental evaluation of modification efficiencies of various biofunctionalization methods in the context of biosensing applications. In this paper, we compare five surface chemistries for protein immobilization on μ PADs made from pure cellulose paper. For each chemical modification method, surface analyses were first conducted to monitor the surface modification process. Then, paper-based fluorometric experiments and colorimetric enzyme-linked immunosorbent assays (ELISA) were carried out on paper substrates modified by the five surface chemistries to compare their efficiencies of covalent protein immobilization. Finally, a stability experiment was carried out on the five types of surface-modified paper after 30 d storage. It was demonstrated that the potassium periodate (KIO 4 )-modified cellulose paper has the best performance with 53% increase in the signal output and 59% decrease in background noise of the colorimetric ELISA, and only 13% bioactivity loss after the 30 d storage. The comparison results provide a valuable experimental guideline for selecting the suitable surface chemistry for protein immobilization on μ PADs.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
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Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
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score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».