The inner junction complex of the cilia is an interaction hub that involves tubulin post-translational modifications

2020· article· en· 1 693 citations· W3000377151 sur OpenAlex· 10.7554/elife.52760

Pourquoi ce travail est-il dans la base ?

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

Affiliation canadienneUne personne signataire a déclaré un établissement canadien. C'est la seule voie dont dispose la base habituelle.

Organisme subventionnaire canadienUn organisme canadien l'a financé. Le travail peut ne porter aucune affiliation canadienne.

Scores machine (provisoires)

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Tête enseignante Opus0,064

Tête enseignante GPT0,266

Écart entre enseignants: 0,202 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validation: score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Résumé

Microtubules are cytoskeletal structures involved in stability, transport and organization in the cell. The building blocks, the α- and β-tubulin heterodimers, form protofilaments that associate laterally into the hollow microtubule. Microtubule also exists as highly stable doublet microtubules in the cilia where stability is needed for ciliary beating and function. The doublet microtubule maintains its stability through interactions at its inner and outer junctions where its A- and B-tubules meet. Here, using cryo-electron microscopy, bioinformatics and mass spectrometry of the doublets of Chlamydomonas reinhardtii and Tetrahymena thermophila, we identified two new inner junction proteins, FAP276 and FAP106, and an inner junction-associated protein, FAP126, thus presenting the complete answer to the inner junction identity and localization. Our structural study of the doublets shows that the inner junction serves as an interaction hub that involves tubulin post-translational modifications. These interactions contribute to the stability of the doublet and hence, normal ciliary motility.

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La notice

Revue: eLife
Thématique: Protist diversity and phylogeny
Domaine: Biochemistry, Genetics and Molecular Biology
Établissements canadiens: McGill University
Organismes subventionnaires: Japan Society for the Promotion of ScienceCanadian Institutes of Health ResearchNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaCanada Research ChairsCanadian Institute for Advanced Research
Mots-clés: MicrotubuleTetrahymenaCiliumTubulinCell biologyChlamydomonas reinhardtiiCytoskeletonChlamydomonasMicrotubule nucleationMotile ciliumChemistryBiologyBiophysicsCentrosomeCellBiochemistry
Résumé présent dans OpenAlex: oui
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