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Enregistrement W3016693601 · doi:10.1096/fasebj.2020.34.s1.05501

CDK1‐dependent Phosphorylation of the Tumor Suppressor Phosphatase, PHLPP1, Regulates the Mitotic PHLPP1 Interactome

2020· article· en· W3016693601 sur OpenAlexaff
Agnieszka Grzechnik Kawashima, Cassandra J. Wong, Charles C. King, Anne‐Claude Gingras, Alexandra C. Newton

Notice bibliographique

RevueThe FASEB Journal · 2020
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueMicrotubule and mitosis dynamics
Établissements canadiensLunenfeld-Tanenbaum Research Institute
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésMitosisCell biologyCyclin-dependent kinase 1PhosphorylationPhosphataseBiologyKinaseMitotic exitChemistryCell cycleBiochemistryAnaphase

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

PH domain Leucine Rich Repeat Protein Phosphatase 1 (PHLPP1) is a tumor suppressor originally discovered for its ability to directly dephosphorylate and inactivate the pro‐survival kinase Akt, a key transducer of growth factor signaling. A number of other PHLPP1 targets have been identified, but still little is known about the molecular mechanisms governing the function and regulation of PHLPP1 itself. Here we report that PHLPP1 is hyperphosphorylated during mitosis in a CDK1‐dependent manner, and that this hyperphosphorylation regulates its interaction with mitotic proteins. Specifically, we show that PHLPP1 undergoes an electrophoretic mobility shift in mitotic cells that is lost with lambda phosphatase treatment, and is prevented by CDK1 inhibition. This mobility shift can be recreated in vitro using recombinant CDK1‐Cyclin B. Mass spectrometry and biochemical analysis reveals that these phosphorylations modify the N‐terminus of PHLPP1, a functionally uncharacterized region. A proximity dependent biotin identification (BioID) interaction screen revealed that mitotic PHLPP1 interacts with components of the mitotic spindle apparatus and the kinetochore. Additionally, the data suggest that the N‐terminus is required for the dissociation of PHLPP1 from interphase scaffolds, such as Scribble, during mitosis. During mitotic exit, PHLPP1 protein levels decrease, suggesting that PHLPP1 is degraded during mitotic exit. This correlates with an increase in Akt Ser473 phosphorylation, a validated cellular target of PHLPP1. Our data are consistent with a model in which phosphorylation of PHLPP1 during mitosis regulates binding to its mitotic partners and allows proper passage through mitosis. Reversible protein phosphorylation, orchestrated by kinases and phosphatases, plays a role in controlling proper progression through mitosis, which is essential as errors in mitosis can result in aneuploidy, a hallmark of cancer. The finding that PHLPP1 binds mitotic proteins in a cell cycle and phosphorylation‐dependent manner may have relevance to its tumor suppressive function. Support or Funding Information This work was supported by NIH R35 GM122523, T32 GM007752, & The Frontiers of Innovation Scholars Program.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,002
Score d'incertitude au seuil0,006

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0020,001

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,009
Tête enseignante GPT0,221
Écart entre enseignants0,211 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2020
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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