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Enregistrement W3043433917 · doi:10.1021/ja903589t

Domain Insertion Effectively Regulates the Mechanical Unfolding Hierarchy of Elastomeric Proteins: Toward Engineering Multifunctional Elastomeric Proteins

2009· article· en· W3043433917 sur OpenAlexaff
Qing Peng, Hongbin Li

Notice bibliographique

RevueJournal of the American Chemical Society · 2009
Typearticle
Langueen
DomainePhysics and Astronomy
ThématiqueForce Microscopy Techniques and Applications
Établissements canadiensUniversity of British Columbia
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésElastomerChemistryForce spectroscopyDomain (mathematical analysis)HierarchyNanotechnologyProtein engineeringMoleculeBiophysicsMaterials scienceBiochemistryMathematics

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The architecture of elastomeric proteins controls fine-tuned nanomechanical properties of this class of proteins. Most elastomeric proteins are tandem modular in structure, consisting of many individually folded domains of varying stability. Upon stretching, these elements unfold sequentially following a strict hierarchical pattern determined by their mechanical stability, where the weakest element unfolds first and the strongest unfolds last. Although such a hierarchical architecture is well-suited for biological functions of elastomeric proteins, it may become incompatible with incorporating proteins of desirable functionality in order to construct multifunctional artificial elastomeric proteins, as many of these desired proteins are not evolved for mechanical purpose. Thus, exposure to a high stretching force will result in unraveling of these proteins and lead to a loss of their functionality. To overcome this challenge, we combine protein engineering with single molecule force spectroscopy to demonstrate that domain insertion is an effective strategy to control the mechanical unfolding hierarchy of multidomain proteins and effectively protect mechanically labile domains. As a proof-of-principle experiment, we spliced a mechanically labile T4 lysozyme (T4L) into a flexible loop of a mechanically stronger host domain GL5 to create a domain insertion protein. Using single molecule force spectroscopy, we showed that the mechanically labile T4L domain unfolds only after the mechanically stronger host domain GL5 has unfolded. Such a reverse mechanical unfolding hierarchy effectively protects the mechanically labile T4L domain from applied stretching force and significantly increased the lifetime of T4L. The approach demonstrated here opens the possibility to incorporate labile proteins into elastomeric proteins for engineering novel multifunctional elastomeric proteins.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,045
Score d'incertitude au seuil0,449

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,001
Bibliométrie0,0000,001
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,005
Tête enseignante GPT0,237
Écart entre enseignants0,231 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations23
Publié2009
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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