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Enregistrement W3080139714 · doi:10.1101/2020.08.25.267195

Use of High Pressure NMR Spectroscopy to Rapidly Identify Proteins with Internal Ligand-Binding Voids

2020· preprint· en· W3080139714 sur OpenAlexfundno aff
Donald Gagné, Roksana Azad, James M. Aramini, Xingjian Xu, Eta A. Isiorho, Uthama R. Edupuganti, Justin Williams, Leandro Pimentel Marcelino, Bruce A. Johnson, Kazuyuki Akasaka, Kevin H. Gardner

Notice bibliographique

RevuebioRxiv (Cold Spring Harbor Laboratory) · 2020
Typepreprint
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Structure and Dynamics
Établissements canadiensnon disponible
Organismes subventionnairesFonds de recherche du Québec – Nature et technologiesAdvanced Storage Research ConsortiumCarnegie Corporation of New YorkNational Science FoundationNational Institutes of HealthChinese Academy of Sciences
Mots-clésLigand (biochemistry)Nuclear magnetic resonance spectroscopyHeteronuclear single quantum coherence spectroscopyChemistryBiophysicsSmall moleculeBinding siteChemical shiftBiomoleculeMoleculeProtein functionBiological systemFunction (biology)Chemical physicsCrystallographyBiologyStereochemistryBiochemistryReceptorGeneticsPhysical chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Abstract Small molecule binding within internal cavities provides a way to control protein function and structure, as exhibited in numerous natural and artificial settings. Unfortunately, most ways to identify suitable cavities require high-resolution structures a priori and may miss potential sites. Here we address this limitation via high-pressure solution NMR spectroscopy, taking advantage of the distinctive nonlinear pressure-induced chemical shift changes observed in proteins containing internal cavities and voids. We developed a method to rapidly characterize such nonlinearity among backbone 1 H and 15 N amide signals without needing to have sequence-specific chemical shift assignments, taking advantage of routinely available 15 N-labeled samples, instrumentation, and 2D 1 H/ 15 N HSQC experiments. From such data, we find a strong correlation in the site-to-site variability in such nonlinearity with the total void volume within proteins, providing insights useful for prioritizing domains for ligand binding and indicating mode-of-action among such protein/ligand systems. We suggest that this experimental approach is a rapid and useful probe of otherwise hidden dynamic architectures of proteins, providing novel insights and opportunities into ligand binding and control. Significance Statement Many proteins can be regulated by internally binding small molecule ligands, but it is often not clear a priori which proteins are controllable in such a way. Here we describe a rapid method to address this challenge, using solution NMR spectroscopy to monitor the response of proteins to the application of high pressure. While the locations of NMR signals from many proteins respond to high pressure with linear chemical shift changes, proteins containing internal cavities that can bind small molecule ligands respond with easily identified non-linear changes. We demonstrate this approach on several proteins and protein/ligand complexes, suggesting that it has general utility.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,001
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,001
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,003

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0010,001
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,001
Communication savante0,0010,001
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0010,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,010
Tête enseignante GPT0,228
Écart entre enseignants0,218 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations12
Publié2020
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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