MltG activity antagonizes cell wall synthesis by both types of peptidoglycan polymerases in <i>Escherichia coli</i>
Notice bibliographique
Résumé
Bacterial cells are surrounded by a peptidoglycan (PG) cell wall. This structure is essential for cell integrity and its biogenesis pathway is a key antibiotic target. Most bacteria utilize two types of synthases that polymerize glycan strands and crosslink them: class A penicillin-binding proteins (aPBPs) and complexes of SEDS proteins and class B PBPs (bPBPs). Although the enzymatic steps of PG synthesis are well characterized, the steps involved in terminating PG glycan polymerization remain poorly understood. A few years ago, the conserved lytic transglycosylase MltG was identified as a potential terminase for PG synthesis in Escherichia coli. However, characterization of the in vivo function of MltG was hampered by the lack of a growth or morphological phenotype in ΔmltG cells. Here, we report the isolation of MltG-defective mutants as suppressors of lethal deficits in either aPBP or SEDS/bPBP PG synthase activity. We used this phenotype to perform a domain-function analysis for MltG, which revealed that access to the inner membrane is important for its in vivo activity. Overall, our results support a model in which MltG functions as a terminase for both classes of PG synthases by cleaving PG glycans as they are being actively synthesized.
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Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
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