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Snapshots of the catalytic cycle of an O <sub>2</sub> , pyridoxal phosphate‐dependent hydroxylase

2018· article· en· W3176950540 sur OpenAlexaff
Jason B. Hedges, Eugene Kuatsjah, Yi‐Ling Du, Lindsay D. Eltis, Katherine S. Ryan

Notice bibliographique

RevueThe FASEB Journal · 2018
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueAmino Acid Enzymes and Metabolism
Établissements canadiensGenome British ColumbiaUniversity of British Columbia
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésChemistryHydroxylationCatalytic cycleCofactorActive siteEnzymeStereochemistryCatalysisSubstrate (aquarium)PyridoxalEnzyme catalysisPyridoxal phosphateBiochemistryBiology

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The organic cofactor pyridoxal phosphate (PLP) is used by enzymes to catalyze numerous modifications of amino acid substrates. Recently, the diversity of PLP‐dependent enzymes has been expanded with the discovery of several enzymes that use O 2 as a co‐substrate to perform chemically challenging oxidative reactions. The interesting chemistry catalyzed by such O 2 ‐, PLP‐dependent oxidases prompted us to undertake a bioinformatic search for new O 2 ‐, PLP‐dependent enzymes. We identified one widely distributed enzyme, which we named RohP. Through in vitro biochemical studies we characterized the activity of RohP and found that it uses PLP and O 2 to catalyze the hydroxylation of an sp 3 ‐hybridized carbon in l ‐arginine, giving 4‐hydroxy‐2‐ketoarginine, along with stoichiometric conversion of O 2 to H 2 O 2 . Surprisingly, we found that the hydroxyl group in the 4‐hydroxy‐2‐ketoarginine product is derived from water, raising questions about the mechanism of RohP. To provide insight into the mechanism behind this hydroxylation, we used X‐ray crystallography to obtain four ~1.5 Å resolution snapshots interpreted to represent RohP at different stages of its catalytic cycle: the holo enzyme, two different PLP‐bound intermediates, and the enzyme in complex with ( S )‐4‐hydroxy‐2‐ketoarginine. These structures reveal that the dynamic N‐terminus of RohP, which is required for catalysis, becomes ordered upon substrate binding, sealing off the active site from the bulk solvent. Concurrently, several conformational changes of residues in the active site help to properly orient the substrate for catalysis. Through our structural work we also identify a conserved histidine, which we demonstrate is essential for the later steps in catalysis, and we suggest that this residue may be key to catalyzing a stereospecific alkene hydration. Collectively, our biochemical and X‐ray crystallographic investigation provides insights into how O 2 ‐, PLP‐dependent oxidases can catalyze the challenging hydroxylation of an unactivated sp 3 ‐hybridized carbon in l ‐arginine and sets the stage for further mechanistic studies on this exciting group of enzymes. This abstract is from the Experimental Biology 2018 Meeting. There is no full text article associated with this abstract published in The FASEB Journal .

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,004
Score d'incertitude au seuil0,013

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0010,001
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0010,000
Communication savante0,0010,001
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0010,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0040,001

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,006
Tête enseignante GPT0,222
Écart entre enseignants0,216 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2018
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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