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Enregistrement W3194955520 · doi:10.1002/9781119951438.eibc2443

The Di‐Iron Oxygenase<scp>PhnZ</scp>

2016· other· en· W3194955520 sur OpenAlexaff
Jacqueline P. Séguin, David L. Zechel

Notice bibliographique

RevueEncyclopedia of Inorganic and Bioinorganic Chemistry · 2016
Typeother
Langueen
DomaineChemistry
ThématiqueMetal-Catalyzed Oxygenation Mechanisms
Établissements canadiensQueen's University
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésDioxygenaseChemistryActive siteStereochemistryBinding siteEnzymeCofactorBiochemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Abstract PhnZ is a di‐iron‐dependent monooxygenase from the HD superfamily of metal ion‐dependent phosphohydrolases. These enzymes utilize a conserved histidine‐aspartate motif in the active site for metal ion binding. PhnZ is commonly found in marine bacteria where it works in tandem with the α‐ketoglutarate‐dependent dioxygenase PhnY to extract inorganic phosphate from the organophosphonate natural product 2‐aminoethylphosphonic acid. PhnY hydroxylates 2‐aminoethylphosphonic acid stereospecifically to generate ( R )‐2‐amino‐1‐hydroxyethylphosphonic acid, whereupon PhnZ catalyzes the oxidative cleavage of the carbon–phosphorus bond yielding glycine and inorganic phosphate. Analysis of the metal ion dependence of PhnZ through activity assays, ICP‐MS, Mössbauer spectroscopy, and EPR spectroscopy have shown that this enzyme utilizes a mixed‐valence Fe(II)/Fe(III) di‐iron cofactor for catalysis. The X‐ray crystal structures of PhnZ have revealed that one Fe ion (Fe2) is used to bind the substrate in a bidentate manner, while the other Fe ion (Fe1) is likely used to reduce dioxygen. Two conserved active site residues, Y24 and E27, are observed to migrate in and out of the active site in response to substrate binding. Y24 is observed to bind Fe2, occupying the putative dioxygen binding site, but is expelled upon recognition of the substrate amino group by the residue E27. This is proposed to allow dioxygen to bind to Fe1, placing it well within proximity of the substrate bound at Fe2. A mechanism for oxidative carbon–phosphorus bond cleavage by PhnZ has been proposed based on these results. PhnZ not only represents the third known mechanism for enzymatic cleavage of CP‐bonds but also provides a window into the evolution of new functions within an enzyme superfamily.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,001
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesMéta-épidémiologie (sens strict), Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: aucune
GenreSignal candidat: Autre · Signal consensuel: Autre
Score de désaccord entre enseignants0,289
Score d'incertitude au seuil1,000

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,001
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0010,001
Méta-épidémiologie (sens large)0,0010,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0010,001
Intégrité de la recherche0,0010,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0160,001

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,005
Tête enseignante GPT0,205
Écart entre enseignants0,201 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreAutre

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2016
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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