Informe sobre el estudio de muestras de cerámica de El cordón litoral de La Graciosa (Lanzarote)
Notice bibliographique
Résumé
Carbohydrate recognition by lectins governs critical host-microbe interactions. <i>Mp</i>PA14 (<i>Marinomonas primoryensis</i> PA14 domain) lectin is a domain of a 1.5-MDa adhesin responsible for a symbiotic bacterium-diatom interaction in Antarctica. Here, we show that <i>Mp</i>PA14 binds various monosaccharides, with l-fucose and <i>N</i>-acetylglucosamine being the strongest ligands (dissociation constant [<i>K<sub>d</sub></i> ], ∼150 μM). High-resolution structures of <i>Mp</i>PA14 with 15 different sugars bound elucidated the molecular basis for the lectin's apparent binding promiscuity but underlying selectivity. <i>Mp</i>PA14 mediates strong Ca<sup>2+</sup>-dependent interactions with the 3,4-diols of l-fucopyranose and glucopyranoses, and it binds other sugars via their specific minor isomers. Thus, <i>Mp</i>PA14 only binds polysaccharides like branched glucans and fucoidans with these free end groups. Consistent with our findings, adhesion of <i>Mp</i>PA14 to diatom cells was selectively blocked by l-fucose, but not by <i>N</i>-acetyl galactosamine. The <i>Mp</i>PA14 lectin homolog present in a <i>Vibrio cholerae</i> adhesin was produced and was shown to have the same sugar binding preferences as <i>Mp</i>PA14. The pathogen's lectin was unable to effectively bind the diatom in the presence of fucose, thus demonstrating the antiadhesion strategy of blocking infection via ligand-based antagonists.<b>IMPORTANCE</b> Bacterial adhesins are key virulence factors that are essential for the pathogen-host interaction and biofilm formation that cause most infections. Many of the adhesin-driven cell-cell interactions are mediated by lectins. Our study reveals for the first time the molecular basis underlying the binding selectivity of a common bacterial adhesin lectin from the marine bacterium <i>Marinomonas primoryensis</i>, homologs of which are found in both environmental and pathogenic species. The lectin-ligand interactions illustrated at the atomic level guided the identification of a ligand that serves as an inhibitor to block bacterium-host adhesion. With conventional bactericidal antibiotics losing their potency due to resistance, our work gives critical insight into an antiadhesion strategy to treat bacterial infections.
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Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,001 | 0,001 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
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score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
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