MétaCan
Menu
Retour à la cohorte
Enregistrement W4240662698 · doi:10.1002/9783527808465.emc2016.6349

Enamel evolution: Back in time by a molecular manipulation

2016· other· en· W4240662698 sur OpenAlexaff
Tomáš Wald, František Špoutil, Adriana Osic̆ková, Michaela Procházková, Oldřích Benada, Petr Kašpárek, Ladislav Bumba, Ophir D. Klein, Radislav Sedláček, Peter Šebo, Jan Procházka, Radim Osička

Notice bibliographique

RevueEuropean Microscopy Congress 2016: Proceedings · 2016
Typeother
Langueen
DomaineMedicine
ThématiqueBone and Dental Protein Studies
Établissements canadiensToronto Centre for Phenogenomics
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésAmelogeninAmeloblastEnamel paintBiomineralizationAmelogenesisChemistryDentinTooth enamelCell biologyAmelogenesis imperfectaCrystallographyBiophysicsMaterials scienceBiology

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Biomineralization is one of the key processes during vertebrate evolution that incorporates calcium and phosphate ions into soft matrices in the form of hydroxyapatite. Occurrence of mineralized tissues have offered the basis for various adaptive phenotypes such as endoskeleton for locomotion (bone), body armor for protection and teeth (enamel, dentin) for predation. Enamel is unique among the mineralized tissues, as it is formed on specific network of enamel matrix proteins (EMPs) secreted by epithelial ameloblasts. The two key structural proteins of enamel, amelogenin (AMEL) and ameloblastin (AMBN), self‐assemble into higher‐ordered structures from monomeric intrinsically disordered subunits as does the type I collagen (COL1), the predominant matrix protein in bone and dentine. While COL1 undergoes self‐assembly via consecutive Gly‐X‐Y motif, the mechanism of self‐assembly of EMPs and their subsequent role in formation of organized layer of hydroxyapatite crystals remains poorly understood. We report here a novel evolutionary conserved self‐assembly motif common to the key structural enamel matrix proteins AMBN and AMEL. The presence of this motif is essential for self‐assembly of AMBN and AMEL into higher‐ordered structures. These structures are essential for proper enamel formation. Transgenic mice that were unable to produce supramolecular structures of AMBN due to point substitutions within the identified self‐assembly motif then produced severely affected enamel with simplified organization. Despite the normal cellular organization, EMPs secretion and Ca and P levels within the growing enamel of transgenic mouse, the affected enamel lacked organized prismatic structures and showed only radial organization without visible Hunter‐Schreger bands. Moreover, enamel of mutant mice contained an enormous portion of interprismatic matrix with hypomineralized, yet well recognizable, crystallites, while no formation of oriented crystallites was observed within the compromised prisms. This is the first in vivo evidence that the formation of supramolecular structures of enamel matrix proteins was essential for evolution of highly structured enamel in mammals.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesMéta-épidémiologie (sens strict), Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)
Catégories consensuellesCharge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Sans objet · Signal consensuel: Sans objet
GenreSignal candidat: Autre · Signal consensuel: Autre
Score de désaccord entre enseignants0,141
Score d'incertitude au seuil1,000

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0010,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0010,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0040,021

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,007
Tête enseignante GPT0,256
Écart entre enseignants0,249 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; les deux têtes enseignantes s’accordent sur ce qui est montré ici.

Devis d'étudeSans objet
Domainenon disponible
GenreAutre

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2016
Routes d'admission1
Résumé présentoui

Explorer davantage

Même revueEuropean Microscopy Congress 2016: ProceedingsMême sujetBone and Dental Protein StudiesTravaux en français237 207