Spectral and metal-binding properties of three single-point tryptophan mutants of the human transferrin N-lobe
Notice bibliographique
Résumé
Human serum transferrin N-lobe (hTF/2N) contains three conserved tryptophan residues, Trp8, Trp128 and Trp264, located in three different environments. The present report addresses the different contributions of the three tryptophan residues to the UV–visible, fluorescence and NMR spectra of hTF/2N and the effect of the mutations at each tryptophan residue on the iron-binding properties of the protein. Trp8 resides in a hydrophobic box containing a cluster of three phenylalanine side chains and is H bonded through the indole N to an adjacent water cluster lying between two β-sheets containing Trp8 and Lys296 respectively. The fluorescence of Trp8 may be quenched by the benzene rings. The apparent increase in the rate of iron release from the Trp8→Tyr mutant could be due to the interference of the mutation with the H-bond linkage resulting in an effect on the second shell network. The partial quenching in the fluorescence of Trp128 results from the nearby His119 residue. Difference-fluorescence spectra reveal that any protein containing Trp128 shows a blue shift upon binding metal ion, and the NMR signal of Trp128 broadens out and disappears upon the binding of paramagnetic metals to the protein. These data imply that Trp128 is a major fluorescent and NMR reporter group for metal binding, and possibly for cleft closure in hTF/2N. Trp264 is located on the surface of the protein and does not connect to any functional residues. This explains the facts that Trp264 is the major contributor to both the absorbance and fluorescence spectra, has a strong NMR signal and the mutation at Trp264 has little effect on the iron-binding and release behaviours of the protein.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».