Single Molecule Force Spectroscopy Reveals Critical Roles of Hydrophobic Core Packing in Determining the Mechanical Stability of Protein GB1
Notice bibliographique
Résumé
Understanding molecular determinants of protein mechanical stability is important not only for elucidating how elastomeric proteins are designed and functioning in biological systems but also for designing protein building blocks with defined nanomechanical properties for constructing novel biomaterials. GB1 is a small α/β protein and exhibits significant mechanical stability. It is thought that the shear topology of GB1 plays an important role in determining its mechanical stability. Here, we combine single molecule atomic force microscopy and protein engineering techniques to investigate the effect of side chain reduction and hydrophobic core packing on the mechanical stability of GB1. We engineered seven point mutants and carried out mechanical ϕ-value analysis of the mechanical unfolding of GB1. We found that three mutations, which are across the surfaces of two subdomains that are to be sheared by the applied stretching force, in the hydrophobic core (F30L, Y45L, and F52L) result in significant decrease in mechanical unfolding force of GB1. The mechanical unfolding force of these mutants drop by 50–90 pN compared with wild-type GB1, which unfolds at around 180 pN at a pulling speed of 400 nm/s. These results indicate that hydrophobic core packing plays an important role in determining the mechanical stability of GB1 and suggest that optimizing hydrophobic interactions across the surfaces that are to be sheared will likely be an efficient method to enhance the mechanical stability of GB1 and GB1 homologues.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».