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Enregistrement W4254129105 · doi:10.7554/elife.32764.031

Author response: Conserved conformational selection mechanism of Hsp70 chaperone-substrate interactions

2017· peer-review· en· W4254129105 sur OpenAlexaff
Ashok Sekhar, Algirdas Vėlyvis, Guy Zoltsman, Rina Rosenzweig, Guillaume Bouvignies, Lewis E. Kay

Notice bibliographique

Revuenon disponible
Typepeer-review
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueHeat shock proteins research
Établissements canadiensHospital for Sick ChildrenUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésChaperone (clinical)Computational biologyProteomeHsp70ChemistryComputer scienceHuman proteome projectBioinformaticsBiologyBiochemistryHeat shock proteinProteomicsGeneMedicine

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Proteins are the workhorses of a cell and are involved in almost all biological processes. Newly made proteins need to ‘fold’ into precise three-dimensional shapes in order to carry out their roles. However, proteins sometimes fold incorrectly or unfold. These protein forms are not able to work effectively and in some cases may even cause diseases. Chaperone proteins help other proteins to fold correctly and are found in living organisms ranging in complexity from bacteria to humans. There are many different types of chaperones that play different roles inside cells. One, called Hsp70, binds to proteins that are incorrectly folded to help them to mature into their correct structures. However, it was not clear whether Hsp70 can also associate with the mature, correctly folded form of the proteins. A technique called Nuclear Magnetic Resonance (NMR) spectroscopy can distinguish between mature, unfolded and chaperone-bound forms of the same protein. Sekhar et al. therefore used NMR to investigate which forms of a protein Hsp70 binds to. This revealed that both the bacterial and human versions of the Hsp70 chaperone interact only with unfolded proteins. The results presented by Sekhar et al. also explain why Hsp70 does not disrupt the routine workings of the cell: because it does not bind to mature forms of proteins. These observations extend our understanding of how chaperones assist in folding proteins, and fit into a broader research theme exploring how proteins recognize one another. It will now be interesting to see whether the same mechanism holds for more complex forms of proteins, such as aggregates, or larger protein structures with regions of both folded and unfolded elements.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,003
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,011
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesCharge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Sans objet · Signal consensuel: Sans objet
GenreSignal candidat: Commentaire · Signal consensuel: aucune
Score de désaccord entre enseignants0,343
Score d'incertitude au seuil0,937

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0030,011
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0020,001
Méta-épidémiologie (sens large)0,0010,001
Bibliométrie0,0010,001
Études des sciences et des technologies0,0020,001
Communication savante0,0030,003
Science ouverte0,0020,003
Intégrité de la recherche0,0050,004
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,3430,150

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,072
Tête enseignante GPT0,396
Écart entre enseignants0,324 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Devis d'étudeSans objet
Domainenon disponible
GenreCommentaire

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2017
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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