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Enregistrement W4385072743 · doi:10.1093/micmic/ozad067.518

3D Flexible Refinement: Determining Structure and Motion of Flexible Proteins from Cryo-EM

2023· article· en· W4385072743 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.

Notice bibliographique

RevueMicroscopy and Microanalysis · 2023
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueAdvanced Electron Microscopy Techniques and Applications
Établissements canadiensVector InstituteUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésLibrary scienceVolume (thermodynamics)Operations researchComputer scienceEngineeringPhysics

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Proteins form the molecular machinery of the cell. They are inherently dynamic, often exhibiting a continuous landscape of conformations, with motion tightly coupled to function. Methods that uncover protein motion and the conformational landscape have the potential to illuminate fundamental questions in structural biology, and to enhance the ability to design therapeutic molecules that elicit specific functional changes in a target protein. Single particle cryo-EM collects thousands of static 2D protein particle images that, in aggregate, may span the target protein’s 3D conformational space. Cryo-EM therefore holds great promise for uncovering both the atomic-resolution structure and motion of biologically functional moving parts [1]. Nevertheless, methods for resolving continuous motion and structure from static 2D images have remained elusive. Established high-resolution cryo-EM refinement methods assume rigidity of the target molecule, and result in blurred, low-resolution density for flexible regions [2, 3, 4]. We introduce 3D Flexible Refinement (3DFlex), a motion-based deep neural network model of continuous molecular heterogeneity from cryo-EM data. 3DFlex directly exploits the knowledge that conformational variability of a protein is often the result of physical processes that transport density over space and tend to preserve local geometry. From 2D image data, 3DFlex enables the experimental determination of high-resolution 3D density and provides an explicit model of a flexible protein’s motion over its conformational landscape. Experimentally, for large molecular machines (tri-snRNP spliceosome complex, translocating ribosome) and smaller flexible proteins (TRPV1 ion channel, αV β8 integrin, SARS-CoV-2 spike), 3DFlex can learn multiple highly non-rigid molecular motions while also resolving details of moving secondary structure elements. Further, we show that 3DFlex can improve 3D density resolution beyond the limits of existing methods because particle images contribute coherent signal over a wide range of conformations. These computational advances enable experimental determination of the structure and motion of dynamic proteins and complexes, aiding the study of biological mechanisms and function.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,013
Score d'incertitude au seuil0,714

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,008
Tête enseignante GPT0,299
Écart entre enseignants0,290 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle