MétaCan
Menu
← Retour à la cohorte
Enregistrement W4388289683 · doi:10.1038/s41598-023-46181-1

Conformational dynamics of α-synuclein and study of its intramolecular forces in the presence of selected compounds

2023· article· en· W4388289683 sur OpenAlexafffund
Zahed Khatooni, Keivan Akhtari, Heather L. Wilson

Notice bibliographique

RevueScientific Reports · 2023
Typearticle
Langueen
DomaineMedicine
ThématiqueAlzheimer's disease research and treatments
Établissements canadiensUniversity of Saskatchewan
Organismes subventionnairesAlliance de recherche numérique du Canada
Mots-clésIntramolecular forceOligomerSynucleinopathiesIntrinsically disordered proteinsChemistryProtein aggregationBiophysicsMolecular dynamicsConformational ensemblesAmyloid (mycology)Computational biologyProtein foldingAlpha-synucleinParkinson's diseaseDiseaseBiochemistryStereochemistryBiologyMedicineComputational chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Protein misfolding and aggregation play crucial roles in amyloidogenic diseases through the self-assembly of intrinsically disordered proteins (IDPs) in type II diabetes (T2D), Alzheimer's disease (AD) and Parkinson's disease (PD). PD is the most common neurodegenerative disorder after AD, and is associated with the loss of dopaminergic signaling, which causes motor and nonmotor signs and symptoms. Lewy bodies and Lewy neurites are common pathological hallmarks of PD that are mainly composed of aggregates of disordered α-synuclein (α-Syn). There have been many efforts to develop chemical compounds to prevent aggregation or facilitate disruption of the aggregates. Furthermore, the roles and interactions of many compounds have yet to be revealed at the atomistic level, especially their impacts on the dynamics and chain-chain interactions of the oligomers, which are of interest in this study. The conformational diversity and detailed interactions among homo-oligomer chains of α-Syn are not fully discovered; identifying these might help uncover a practical approach to developing a potent therapy. In this study, we used an in-silico investigation to address the conformational diversity of α-Syn oligomer. The roles of several point mutations in protein aggregation in PD are known; we take this further by evaluating the interaction energies and contributions of all residues in stability and residue-chain interactions. In this study, we docked chemical derivatives of three compounds with high drug-likeness properties to evaluate the roles of our ligands in the conformational dynamicity of the oligomers, with emphasis on intramolecular forces. Free energy evaluation of the modeled inter and intramolecular interactions through MD simulation shows effective interaction and binding between α-Syn and our compounds. However, we find that they do not significantly disrupt the chain-chain interactions, compared to unliganded simulation.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,004

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,023
Tête enseignante GPT0,310
Écart entre enseignants0,287 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations6
Publié2023
Routes d'admission2
Résumé présentoui

Explorer davantage

Même revueScientific Reports→Même sujetAlzheimer's disease research and treatments→Travaux en français237 207→