MétaCan
Menu
Retour à la cohorte
Enregistrement W4389026707 · doi:10.1096/fasebj.30.1_supplement.835.9

Regulation of N‐myristoyltransferase by Akt/PKB Mediated Phosphorylation

2016· article· en· W4389026707 sur OpenAlexaffabout
Sujeet Kumar, Rajendra K. Sharma

Notice bibliographique

RevueThe FASEB Journal · 2016
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Kinase Regulation and GTPase Signaling
Établissements canadiensUniversity of Saskatchewan
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésPhosphorylationProtein kinase BBiochemistryKinaseBiologyCell biologyBinding sitePeptideProtein kinase AChemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Post‐translational modifications of proteins create highly dynamic relay system that regulates the core dynamic signalling pathways in response to the alterations in the cellular microenvironment. N‐myristoyltransferase (NMT) has emerged as a central node upstream of diverse signalling proteins regulating cellular survival. NMT modifies proteins in both co‐and post‐translational manner and modulates functioning of the signalling proteins by addition of the myristoyl moiety to an exposed N‐terminal glycine. The sequence feature of NMT reflects that it harbours an Akt/PKB kinase recognition motif within the aD‐ aE loop region. The in vitro kinase assay on the synthetic peptides corresponding to the aD‐aE loop followed by MALDI‐MS analysis established that the sequence motif is a valid substrate for the Akt/PKB kinase. The MS‐MS analysis of the phosphorylated peptide identified Thr319 within aD‐ aE loop region as the site of phosphorylation. To delineate the effects of phosphorylation, phosphomimetic mutant (Thr319Glu) and a null‐mutant (Thr319Ala) were engineered onto the catalytic domain the NMT. Enzymatic assays of the purified recombinant enzymes reflected a drastic loss in activity by mutations at the site Thr319. The analysis of NMT crystal structures shows that this loop region undergoes a conformational change upon binding of the co‐substrate myristoyl‐CoA (MYA). The binding of peptide substrate follows the MYA binding event and Thr319 in the aD‐ aE loop region lies in proximity to the peptide‐substrate binding site. In summary, we have established the site of phosphorylation and the regulation of NMT by the kinase Akt/PKB. These findings indicate that Akt/PKB kinase restricts NMT activity by modulating the peptide substrate affinity presumably by changing in the interaction network around the substrate‐binding site. Delineating of the functional consequences of this novel phosphorylation event is expected to improve our understanding of NMT regulations in diversified cellular needs. Support or Funding Information This work was supported by the Canadian Breast Cancer Foundation‐Prairies/NWT operating grant to RKS (Grant number ‐ 412572).

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,004

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,008
Tête enseignante GPT0,218
Écart entre enseignants0,210 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2016
Routes d'admission2
Résumé présentoui

Explorer davantage

Même revueThe FASEB JournalMême sujetProtein Kinase Regulation and GTPase SignalingTravaux en français237 207