Unveiling the intricacies of protein-protein interactions and membrane fouling: Exploring hetero-protein complex formation in binary mixtures
Notice bibliographique
Résumé
In practical applications, protein fouling studies often face limitations due to their reliance on single-protein feed experiments. It is crucial to acknowledge that interprotein interactions can significantly differ from intraprotein interactions, leading to variations in adsorption and membrane fouling behaviors. In this review, we delve into the dynamics of adsorption and membrane fouling, with a specific focus on single and binary solutions of Bovine Serum Albumin (BSA) and Lysozyme (LYZ) at or near physiological pH. These two proteins differ in terms of size, charge, and conformational stability, allowing for comparisons between small and large proteins, positively and negatively charged proteins, as well as rigid and flexible proteins. To gain further insights, we compare the findings from LYZ in single and binary solutions with those of alpha lactalbumin (α-LA), which, despite having opposite charges, shares a similar size with LYZ. The formation of BSA-LYZ heteroprotein complexes may introduce unique fouling trends in binary solutions compared to single solutions. This interplay can either enhance, reduce, or leave fouling unaffected. While studies employing the Extended DLVO (Derjaguin, Landau, Vervey, and Overbeek) theory to predict fouling in protein mixtures are limited, preliminary investigations using DLVO show promise. This approach has the potential to extend to binary and multi-protein feeds, providing valuable insights into the dynamics of fouling behavior in complex protein solutions. Considering that BSA is often used as a surrogate for Human Serum Albumin (HSA), the findings of this endeavor hold particular significance. HSA ranks the most abundant plasma proteins and, therefore, represents a crucial subject in numerous protein-related studies.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.
Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,001 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,001 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,001 | 0,001 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,001 |
| Intégrité de la recherche | 0,001 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».