AGEing of collagen: The effects of glycation on collagen’s stability, mechanics and assembly
Pourquoi ce travail est dans la base
Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.
Notice bibliographique
Résumé
• Ribose + collagen induces dose-dependent Advanced Glycation End-products (AGEs). • The stability of collagen’s triple helix structure is reduced by AGEs. • The bending stiffness of collagen increases with AGEs. • Glycated collagen loses the ability to self-assemble into fibrillar networks. Advanced Glycation End Products (AGEs) are the end result of the irreversible, non-enzymatic glycation of proteins by reducing sugars. These chemical modifications accumulate with age and have been associated with various age-related and diabetic complications. AGEs predominantly accumulate on proteins with slow turnover rates, of which collagen is a prime example. Glycation has been associated with tissue stiffening and reduced collagen fibril remodelling. In this study, we investigate the effects of glycation on the stability of type I collagen, its molecular-level mechanics and its ability to perform its physiological role of self-assembly. Collagen AGEing is induced in vitro by incubation with ribose. We confirm and assess glycation using fluorescence measurements and changes in collagen’s electrophoretic mobility. Susceptibility to trypsin digestion and circular dichroism (CD) spectroscopy are used to probe changes in collagen’s triple helical stability, revealing decreased stability due to glycation. Atomic Force Microscopy (AFM) imaging is used to quantify how AGEing affects collagen flexibility, where we find molecular-scale stiffening. Finally we use microscopy to show that glycated collagen molecules are unable to self-assemble into fibrils. These findings shed light on the molecular mechanisms underlying AGE-induced tissue changes, offering insight into how glycation modifies protein structure and stability.
Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.
Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle