Structural conservation and functional role of TfpY-like proteins in type IV pilus assembly
Notice bibliographique
Résumé
ABSTRACT Type IV pili (T4P) are important virulence factors that allow bacteria to adhere to and rapidly colonize their hosts. T4P are primarily composed of major pilins that undergo cycles of extension and retraction and minor pilins that initiate pilus assembly. Bacteriophages use T4P as receptors and exploit pilus dynamics to infect their hosts. Some bacteria encode pilin accessory proteins that post-translationally glycosylate major pilins to evade phage binding. TfpY is an accessory protein of unknown function that is widespread and structurally conserved among T4P-expressing bacteria. Here, we use Pseudomonas aeruginosa as a model to characterize the functional role of TfpY and its homologues in pilus assembly. TfpY expression is required for optimal pilus assembly and function; however, it does not provide phage defence, unlike previously characterized accessory proteins. TfpY can cross-complement twitching in strains expressing heterologous P. aeruginosa pilins, suggesting TfpY and its homologues play a common role in pilus assembly. We showed that TfpY likely interacts with the major pilin and specific minor pilins but is not incorporated into the pilus itself. We propose that TfpY, along with the minor pilins at the pilus tip, primes pilus assembly. We identified two unique gain-of-function mutations in T4P regulatory genes that non-specifically restore twitching in tfpY mutants by increasing levels of cAMP and expression of T4P components. This study enhances our understanding of the complex functional and regulatory relationships between pilin and accessory proteins. IMPORTANCE Type IV pili are surface filaments that enable versatile pathogens, like Pseudomonas aeruginosa , to adhere to and colonize surfaces. Pili are composed of diverse proteins called pilins, which serve as host receptors for phages. P. aeruginosa uses specific accessory proteins to glycosylate pilins to evade phage infection. Here, we show that TfpY is a conserved accessory protein that does not mediate phage defence. Instead, we propose a mechanism where TfpY facilitates efficient pilus assembly and function. A better understanding of TfpY function will provide insight into how its associated pilins have evolved to resist phage infection in the absence of post-translational modification, how some phages overcome this barrier to infection, and how this can guide the design of phage-based therapeutics.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
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Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».