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Enregistrement W4407545139 · doi:10.1021/acs.jctc.4c01406

Nonbonded Force Field Parameters Derived from Atoms-in-Molecules Methods Reproduce Interactions in Proteins from First-Principles

2025· article· en· W4407545139 sur OpenAlexafffund
Carlos Castillo-Orellana, Farnaz Heidar‐Zadeh, Esteban Vöhringer‐Martinez

Notice bibliographique

RevueJournal of Chemical Theory and Computation · 2025
Typearticle
Langueen
DomainePhysics and Astronomy
ThématiqueForce Microscopy Techniques and Applications
Établissements canadiensQueen's University
Organismes subventionnairesAlliance de recherche numérique du CanadaFondo Nacional de Desarrollo Científico y TecnológicoAgencia Nacional de Investigación y DesarrolloMax-Planck-GesellschaftNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaQueen's University
Mots-clésForce field (fiction)Field (mathematics)MoleculeChemical physicsNanotechnologyPhysicsComputational chemistryComputer scienceStatistical physicsChemistryMaterials scienceQuantum mechanicsMathematics

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Noncovalent interactions govern many chemical and biological phenomena and are crucial in protein–protein interactions, enzyme catalysis, and DNA folding. The size of these macromolecules and their various conformations demand computationally inexpensive force fields that can accurately mimic the quantum chemical nature of the atomic noncovalent interactions. Accurate force fields, coupled with increasingly longer molecular dynamics simulations, may empower us to predict conformational changes associated with the biochemical function of proteins. Here, we aim to derive nonbonded protein force field parameters from the partitioned electron density of amino acids, the fundamental units of proteins, via the atoms-in-molecules (AIM) approach. The AIM parameters are validated using a database of charged, aromatic, and hydrophilic side-chain interactions in 610 conformations, primarily involving π–π interactions, as recently reported by one of us (Carter-Fenk et al., 2023). Electrostatic and van der Waals interaction energies calculated with nonbonded force field parameters from different AIM methodologies were compared to first-principles interaction energies from absolute localized molecular orbital-energy decomposition analysis (ALMO-EDA) at the ωB97XV/def2-TZVPD level. Our findings show that electrostatic interactions between side chains are accurately reproduced by atomic charges from the minimal basis iterative stockholder (MBIS) scheme with mean absolute errors of 4–7 kJ/mol. Meanwhile, C 6 coefficients from the MBIS AIM method effectively predict dispersion interactions with a mean error of −2 kJ/mol and a maximal error of −5 kJ/mol. As an outlook to use AIM methods in the development of protein force fields, we present the constrained AIM method that allows one to fix backbone parameters during the optimization of side-chain interactions. Backbone dihedral parameters have been optimized to reproduce secondary structure elements in proteins, and not altering them maintains compatibility with conventional protein force fields while improving the description of side-chain interactions. Our validated AIM methods allow for the depiction of noncovalent, long-range interactions in proteins using cost-effective force fields that achieve chemical precision.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,333
Score d'incertitude au seuil0,305

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,016
Tête enseignante GPT0,346
Écart entre enseignants0,330 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations6
Publié2025
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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