MétaCan
Menu
Retour à la cohorte
Enregistrement W4412027621 · doi:10.1002/jctb.70001

Effect of protein hydrolysis on the emulsifying properties of collagen and its hydrolysates extracted from leather by‐products

2025· article· en· W4412027621 sur OpenAlexaff
Megan Phee, Warren W. Bowden, Stephen R. Euston, Stephen Hems, Nicholas Willoughby, Kelly L. Stewart

Notice bibliographique

RevueJournal of Chemical Technology & Biotechnology · 2025
Typearticle
Langueen
DomaineMaterials Science
ThématiqueCollagen: Extraction and Characterization
Établissements canadiensToronto Metropolitan University
Organismes subventionnairesInnovate UKHeriot-Watt University
Mots-clésHydrolysateHydrolysisChemistryChromatographyPulp and paper industryChemical engineeringFood scienceOrganic chemistryEngineering

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Abstract Background Proteins are widely used as emulsifiers due to their amphiphilic nature. Collagen has been of particular interest due to both its distinctive triple helical structure and unique amino acid arrangement, which gives it strength and stability within the water (hydrophilic) and oil (hydrophobic) domains of the emulsion. Hydrolysing collagen reveals varying amino acid side residues and alters its interaction with water/oil interfaces. This study aimed to explore how the degree of hydrolysation influences the protein's ability to act as an emulsifier, focusing on hydrolysed collagen derived from leather industry by‐products. Results The results revealed that the optimal degree of protein hydrolysis was dependent on both the environment and the length of stability required of the emulsion. In this work, the least hydrolysed collagen sample had the most versatile properties in both cool and hot conditions, however due to the larger molecular size of the protein it also had a lower stability when measured over an extended time. A more hydrolysed form of collagen formed a stable emulsion at cool temperatures, however the breakdown of the emulsion observed at 40 °C indicated the need for further protein purification. Further hydrolysing the collagen caused a breakdown of the liquid emulsions at 4 °C due to gel formation, however this form of collagen performed best when held at elevated temperatures. Conclusion The results of this study concluded that the degree of hydrolysation of collagen could be manipulated to produce a tailored emulsifying agent dependent on the desired commercial end‐use. © 2025 Scottish Leather Group and The Author(s). Journal of Chemical Technology and Biotechnology published by John Wiley & Sons Ltd on behalf of Society of Chemical Industry (SCI).

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,001
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,017
Score d'incertitude au seuil0,564

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,001
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0010,000
Bibliométrie0,0000,001
Études des sciences et des technologies0,0000,001
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0010,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,007
Tête enseignante GPT0,220
Écart entre enseignants0,213 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations1
Publié2025
Routes d'admission1
Résumé présentoui

Explorer davantage

Même revueJournal of Chemical Technology & BiotechnologyMême sujetCollagen: Extraction and CharacterizationTravaux en français237 207