Effect of protein hydrolysis on the emulsifying properties of collagen and its hydrolysates extracted from leather by‐products
Notice bibliographique
Résumé
Abstract Background Proteins are widely used as emulsifiers due to their amphiphilic nature. Collagen has been of particular interest due to both its distinctive triple helical structure and unique amino acid arrangement, which gives it strength and stability within the water (hydrophilic) and oil (hydrophobic) domains of the emulsion. Hydrolysing collagen reveals varying amino acid side residues and alters its interaction with water/oil interfaces. This study aimed to explore how the degree of hydrolysation influences the protein's ability to act as an emulsifier, focusing on hydrolysed collagen derived from leather industry by‐products. Results The results revealed that the optimal degree of protein hydrolysis was dependent on both the environment and the length of stability required of the emulsion. In this work, the least hydrolysed collagen sample had the most versatile properties in both cool and hot conditions, however due to the larger molecular size of the protein it also had a lower stability when measured over an extended time. A more hydrolysed form of collagen formed a stable emulsion at cool temperatures, however the breakdown of the emulsion observed at 40 °C indicated the need for further protein purification. Further hydrolysing the collagen caused a breakdown of the liquid emulsions at 4 °C due to gel formation, however this form of collagen performed best when held at elevated temperatures. Conclusion The results of this study concluded that the degree of hydrolysation of collagen could be manipulated to produce a tailored emulsifying agent dependent on the desired commercial end‐use. © 2025 Scottish Leather Group and The Author(s). Journal of Chemical Technology and Biotechnology published by John Wiley & Sons Ltd on behalf of Society of Chemical Industry (SCI).
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,001 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,001 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,001 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,001 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,001 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».