MétaCan
Menu
← Retour à la cohorte
Enregistrement W4412370679 · doi:10.1101/2025.07.12.664526

Phosphorylation by the PknB serine/threonine kinase stimulates dimer formation by WalR

2025· preprint· en· W4412370679 sur OpenAlexafffund
Marina Suppi, Ian R. Monk, Liam K. R. Sharkey, Nichollas E. Scott, Dweipayan Goswami, Aakash Natarajan, Stephanie Tan, Katharine Myler, Sheila Marie Pimentel‐Elardo, Timothy P. Stinear, Sacha J. Pidot, Justin R. Nodwell

Notice bibliographique

RevuebioRxiv (Cold Spring Harbor Laboratory) · 2025
Typepreprint
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueMicrotubule and mitosis dynamics
Établissements canadiensUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesNational Health and Medical Research CouncilMedical Research CouncilUniversity of Toronto
Mots-clésPhosphorylationSerineThreonineDimerChemistryPhosphorylation cascadeCell biologyKinaseProtein kinase AProtein phosphorylationBiochemistryBiology

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Abstract WalKR is a two-component system that regulates cell wall homeostasis and other processes in low-GC Gram-positive bacteria. It is essential for viability in Staphylococcus aureus and regulates genes that encode the autolysins and other critical proteins. The sensor kinase WalK phosphorylates WalR at aspartic acid residue 53 (D53) in the receiver domain, stimulating promoter DNA binding. Unlike other response regulators, WalR is thought to have a second kinase, the serine/threonine kinase PknB, which phosphorylates the receiver domain at threonine residue 101. We previously reported that a walR mutation that changed T101 to a methionine conferred low level resistance to vancomycin and greatly increased susceptibility to tunicamycin along with several other phenotypic traits. In this work we demonstrate similarities between pknB null and the WalR T101M mutants that support a regulatory role for PknB-mediated phosphorylation of WalR. Using a combination of in vitro and in vivo approaches, we confirm the specificity of this posttranslational modification and confirm that phosphorylation at both D53 and T101 is important for dimer formation. Importantly, using an in silico approach, we have discovered that phosphorylation at T101 creates an intermolecular hydrogen bond between the phosphate group and E108, that strengthens contacts along the WalR dimerization interface. This is the first time that a clear molecular role has been assigned to this posttranslational modification and it is the strongest molecular evidence to date for a direct functional relationship between PknB and WalR. We propose that, together with primary activation by WalK, PknB serves as a second potentiating input into the WalKR system, stimulating WalR dimer formation, and target DNA binding and tethering this transcriptional event to important extracellular stimuli.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,003
Score d'incertitude au seuil0,010

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0030,001

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,006
Tête enseignante GPT0,209
Écart entre enseignants0,204 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2025
Routes d'admission2
Résumé présentoui

Explorer davantage

Même revuebioRxiv (Cold Spring Harbor Laboratory)→Même sujetMicrotubule and mitosis dynamics→Travaux en français237 207→