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Enregistrement W4414515551 · doi:10.1002/jcc.70207

Origin‐Dependence of Dipole Moments of Charged Proteins: Theoretical Foundations and Implications, Revisited

2025· article· en· W4414515551 sur OpenAlexafffund
Islam K. Matar, Chérif F. Matta

Notice bibliographique

RevueJournal of Computational Chemistry · 2025
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Structure and Dynamics
Établissements canadiensSaint Mary's UniversityMount Saint Vincent University
Organismes subventionnairesNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaAlliance de recherche numérique du CanadaResearch Nova ScotiaCanada Foundation for InnovationWeizmann Institute of ScienceUniversidad de Buenos AiresConsejo Nacional de Investigaciones Científicas y TécnicasMount Saint Vincent University
Mots-clésDipoleMoment (physics)ElectrostaticsElectric dipole momentBond dipole momentOrientation (vector space)Radius of gyrationElectric dipole transitionCharge (physics)

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

ABSTRACT Electric dipole moments are widely employed in structural biology and computational chemistry as global descriptors of macromolecular charge distribution, contributing to the understanding of protein interactions, solvation, and orientation in external fields. However, for systems bearing a nonzero net charge, the dipole moment becomes explicitly dependent on the choice of coordinates origin, a consequence grounded in classical electrostatics and sometimes overlooked in structural analyses. This origin‐dependence is particularly relevant in biological systems, as proteins are typically charged at physiological pH which differs from their isoelectric points (pI's). Moreover, coordinate manipulations such as centering and alignment are routinely performed during molecular dynamics simulations, docking, and structural comparisons, potentially altering the calculated dipole moment of charged systems. This study reviews the theory of the changes in the dipole moment of charged macromolecules accompanying displacements of the origin of the coordinates system. The theory is illustrated by numerical examples on representative proteins. Using the classical expression , we demonstrate that displacements of the order of a protein's radius of gyration or larger can induce dipoles several hundreds to thousands of debyes. We examine this effect across a range of proteins with varying sizes and identify trends correlating the extent of origin‐induced changes with molecular size. These examples highlight the need for standardization in defining coordinate systems in dipole‐related analyses. The quantum mechanical status of the dipole moment operator is discussed clarifying that only neutral systems satisfy Dirac's criteria for a true “observable”. Altogether, theory, numerical benchmarks, practical guidelines, and pedagogical insights are presented for reliably calculating and interpreting dipole moments of charged biological macromolecules.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,267
Score d'incertitude au seuil0,262

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,006
Tête enseignante GPT0,284
Écart entre enseignants0,278 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations1
Publié2025
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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