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Enregistrement W4414722527 · doi:10.1016/j.foodhyd.2025.112066

Structure-function characterization and gelation mechanisms of mung bean albumin and globulin fractions

2025· article· en· W4414722527 sur OpenAlexafffund
Cindy Lalagüe, Ugo Berthelot, G. J. Brisson, Alain Doyen

Notice bibliographique

RevueFood Hydrocolloids · 2025
Typearticle
Langueen
DomaineAgricultural and Biological Sciences
ThématiqueProteins in Food Systems
Établissements canadiensUniversité Laval
Organismes subventionnairesMitacsWyoming Humanities
Mots-clésIsoelectric pointAlbuminGlobulinSolubilityFraction (chemistry)Beta globulins

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

This study aimed to evaluate the surface properties, secondary structures, solubilities, and gelling behaviors of purified mung bean globulins and albumins. The globulin fraction (88.44% protein purity) was isolated by isoelectric precipitation from a mung bean protein isolate produced by ultrafiltration-diafiltration (UF-DF), while the albumin fraction (80.72% protein purity) was purified from the soluble fraction using UF-DF. The albumin fraction maintained consistent solubility (∼50%) from pH 2.0 to pH 8.0, whereas the globulin fraction exhibited a U-shaped solubility curve, with a marked decrease near its isoelectric point and maximum solubility at pH 8.0 (91.44%). Albumins exhibited smaller particle sizes compared to globulins and were characterized by a significantly lower concentration of free sulfhydryl groups (5.79 vs 9.77 μmol/mL). The albumin fraction had a lower minimum gelation concentration (4%) compared to the globulin fraction (8%), yet albumin gels formed weaker networks, with lower water retention (73.65%) compared to globulin gels (93.59%) at 8% proteins. Rheological and microscopic analyses supported these findings, revealing a higher elastic modulus (G′) for globulin gels (8.91 Pa vs 1.08 Pa) and a denser microstructure, indicating stronger protein incorporation and more extensive intermolecular bonding. Globulin gels were formed primarily through hydrophobic interactions with no involvement of electrostatic or disulfide bonds. In contrast, albumin gels were formed mainly through electrostatic interactions, followed by hydrophobic interactions, and characterized by a high proportion of unbound proteins (25.5%). Based on these results, mechanisms were proposed to illustrate the interactions and proteins involved in the formation of albumin and globulin gels. • Mung bean albumins and globulins are efficiently separated by pH precipitation. • Albumins and globulins differ in structural and physicochemical properties. • Albumins form coarse particulate gels linked by electrostatic interactions. • Globulins form fine particulate gel linked by hydrophobic interactions. • Globulin gels show higher firmness and water retention than albumin gels.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: aucune
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,606
Score d'incertitude au seuil0,212

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,008
Tête enseignante GPT0,202
Écart entre enseignants0,194 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations5
Publié2025
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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