MétaCan
Menu
Retour à la cohorte
Enregistrement W4415072014 · doi:10.1016/j.jmb.2025.169485

Molecular Insights into CLD Domain Dynamics and Toxin Recruitment of the HlyA E. coli T1SS

2025· article· en· W4415072014 sur OpenAlexfundno aff
Rocco Gentile, Stephan Schott‐Verdugo, Sakshi Khosa, Cigdem Günes, Michele Bonus, Jens Reiners, Sander H. J. Smits, Lutz Schmitt, Holger Gohlke

Notice bibliographique

RevueJournal of Molecular Biology · 2025
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueBacterial Genetics and Biotechnology
Établissements canadiensnon disponible
Organismes subventionnairesNational Institute of CorrectionsGauss Centre for SupercomputingHelmholtz AssociationJülich Supercomputing Centre, Forschungszentrum JülichDeutsche ForschungsgemeinschaftHeinrich-Heine-Universität DüsseldorfEuropean Synchrotron Radiation FacilityOntario Ministry of Research, Innovation and Science
Mots-clésAllosteric regulationVirulenceSecretionEscherichia coliATP-binding cassette transporterBacterial outer membraneProtein structurePlasma protein bindingTransporterHemolysin

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Escherichia coli is a Gram-negative opportunistic pathogen causing nosocomial infections through the production of various virulence factors. Type 1 secretion systems (T1SS) contribute to virulence by mediating the one-step secretion of unfolded substrates into the extracellular space, bypassing the periplasm. A well-studied example is the hemolysin A (HlyA) system, which secretes HlyA toxin in an unfolded state across the inner and outer membranes. T1SS typically comprise a homodimeric ABC transporter (HlyB), a membrane fusion protein (HlyD), and the outer membrane protein TolC. Some ABC transporters in T1SS also contain N-terminal C39 peptidase or peptidase-like (CLD) domains implicated in substrate interaction or activation. Recent cryo-EM studies have resolved the inner-membrane complex as trimer of HlyB homodimers with associated HlyD protomers. However, a full structural model including TolC remains unavailable. We present the first complete structural model of the HlyA T1SS, constructed using template- and MSA-based information and validated by SAXS. Molecular dynamics simulations provide insights into the function of the CLD domains, which are partially absent from existing cryo-EM structures. These domains may modulate transport by stabilizing specific conformations of the complex. Simulations with a C-terminal fragment of HlyA indicate that toxin binding occurs in the occluded conformation of HlyB, potentially initiating substrate transport through a single HlyB protomer before transitioning to an inward-facing state. HlyA binding also induces allosteric effects on HlyD, affecting key residues involved in TolC recruitment. These results indicate how substrate recognition and transport are coupled and may support the development of antimicrobial strategies targeting the T1SS.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,004
Score d'incertitude au seuil0,007

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,007
Tête enseignante GPT0,259
Écart entre enseignants0,253 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations2
Publié2025
Routes d'admission1
Résumé présentoui

Explorer davantage

Même revueJournal of Molecular BiologyMême sujetBacterial Genetics and BiotechnologyTravaux en français237 207