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Enregistrement W4416538825 · doi:10.1016/j.yjsbx.2025.100137

Residues of the ribose binding site are required for human ribokinase activity

2025· article· en· W4416538825 sur OpenAlexaff
Juliana C. Ferreira, Lyudmila Nedyalkova, Adrian J. Villanueva, Samar Fadl, Zeynep Nur Cinviz, Kenana Al Adem, Özge Şensoy, Wael M. Rabeh

Notice bibliographique

RevueJournal of Structural Biology X · 2025
Typearticle
Langueen
DomaineMaterials Science
ThématiqueEnzyme Structure and Function
Établissements canadiensStructural Genomics ConsortiumUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesNew York University Abu Dhabi
Mots-clésRiboseActive sitePentose phosphate pathwayMutagenesisEnzymeTetramerNucleotideProtein structureLyaseMutant

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

• Crystal structure of human ribokinase solved at 2.1 Å resolution. • Conserved β-clasp motif stabilizes asymmetric protomer dynamics. • Ribose-binding residues (D27, K54, N57, E154, A181) essential for activity. • E154A mutation impairs catalysis and reduces thermal/kinetic stability. • MD simulations link ribose coordination to active-site gating and stability. Ribokinase (RK) catalyzes the phosphorylation of D-ribose to ribose-5-phosphate, an essential metabolic intermediate for the pentose phosphate pathway, nucleotide biosynthesis, redox balance, and cellular energy metabolism. Despite its central physiological role, the structural and mechanistic bases of human RK activity remain incompletely defined. Here, we present the 2.1 Å resolution crystal structure of human RK bound to ADP and Mg 2+ , revealing a conserved dimeric architecture characteristic of the PfkB family. A conserved β-clasp motif at the dimer interface stabilizes asymmetric conformations between protomers, supporting dynamic active-site gating. Mutagenesis of key ribose-coordinating residues—Asp27, Lys54, Asn57, Glu154, and Ala181—completely abolished catalytic activity, underscoring the essential roles of these residues in substrate binding and positioning. Kinetic analysis showed that the partially active E154A mutant had impaired substrate affinity and catalytic efficiency, indicating that E154 contributes to ribose coordination and active-site geometry. Molecular dynamics simulations further demonstrated that mutations of ribose-coordinating residues disrupt ribose retention and accelerate active-site opening, thereby destabilizing the catalytic pocket. Complementary thermodynamic and kinetic stability measurements revealed that the introduction of E154A reduced both the melting temperature and enzymatic half-life of RK under heat stress, linking structural flexibility to functional robustness. Collectively, these observations define a finely tuned network of ribose-binding interactions that are essential for catalytic activity, conformational regulation, and thermal stability. This work establishes a mechanistic framework for human RK function to support its exploration as a therapeutic target in metabolic and cardiovascular disorders with perturbed ribose metabolism.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,149
Score d'incertitude au seuil0,235

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,020
Tête enseignante GPT0,309
Écart entre enseignants0,289 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2025
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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