Role of transglutaminase enzymes in osteoblast differentiation and matrix deposition
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Notice bibliographique
Résumé
Bone formation is an osteoblast-mediated process that is controlled by systemic factors such as hormones, growth factors and local cues that arise from the extracellular matrix (ECM). Bone ECM is elaborated by osteoblasts and therefore they can control their own activity. The ultimate goal of bone matrix formation is to elaborate an extracellular network, consisting mainly of fibronectin and collagen type I, that is capable of mineralizing and forming a strong tissue with appropriate tensile and elastic properties. This thesis describes studies that link transglutaminases (TGs), the protein cross-linking enzymes to type I collagen matrix deposition, osteoblast differentiation and bone formation. Findings here show that MC3T3-E1 osteoblasts require TG-activity for differentiation and proper production of collagenous matrices. We also show that osteoblasts produce two transglutaminase enzymes, transglutaminase 2 (TG2) and Factor XIIIA (FXIIIA), which are both expressed during osteoblast differentiation. The work further defines the roles of the two TGs in osteoblasts and shows that FXIIIA is the main TG-enzyme with transamidating activity in osteoblasts' ECM. Production of FXIIIA is induced during osteoblast differentiation and is externalized to the cell surface, then secreted to the ECM. TG2 was mainly found on the cell surface of osteoblasts with no transamidating activity; however, it is co-localized with FXIIIA on the cell surface. Studies conducted with chemical inhibitors, TG-substrates and activity probes suggest that TG-activity is required for osteoblast differentiation at three different levels. First, by positively affecting microtubule dynamics, delivery and fusion of secretory vesicles carrying cellular collagen type I to the plasma membrane. Second, by promoting fibronectin matrix deposition and collagen type I secretion. And third, by stabilizing the interaction between fibronectin and collagen type I in the ECM. Furthermore, we demonstrated that tubulin and fibronectin are candidate substrates for FXIIIA in osteoblasts. In summary, our studies are the first to describe FXIIIA transglutaminase expression in osteoblasts in vitro and in vivo, and first to link it to collagen secretion and osteoblast differentiation. Furthermore, these studies were the first to suggest a role for cellular FXIIIA in microtubule dynamics. We conclude that transglutaminase activity arising from FXIIIA can regulate osteoblast differentiation affecting extracellular matrix deposition.
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