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Record W2980397628

Stabilisation des activités catalytiques des oxydases évaluées par zymographie : le cas de la diamine oxydase

2019· article· fr· W2980397628 on OpenAlexfundno aff
Djatougbévi Mireille Koudoufio

Bibliographic record

VenueArchipelago (Université du Québec à Montréal) · 2019
Typearticle
Languagefr
FieldBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
TopicPolyamine Metabolism and Applications
Canadian institutionsnot available
FundersNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaCourtois Foundation
KeywordsChemistryMolecular biologyBiology
DOInot available

Abstract

fetched live from OpenAlex

Les oxydases, catalysant les réactions d'oxydo-réduction utilisent l'oxygène comme accepteur d'hydrogène et d'électrons. Elles sont impliquées dans divers processus métaboliques et biologiques tels que la respiration cellulaire, la lutte anti-infectieuse. Ces enzymes sont également utilisées pour diverses applications notamment dans les domaines agro-alimentaire, analytique, pharmaceutique et biomédical. L'une des principales limites à l'utilisation des enzymes est leur manque de stabilité et perte d'activité durant les processus de purification et/ou de stockage. La diamine oxydase (DAO) est une oxydase à cuivre catalysant la désamination des amines biogènes comme la putrescine, la cadavérine et autres. Elle catalyse aussi la désamination oxydative de l'histamine en imidazole acétaldéhyde et peroxyde d'hydrogène. Elle fut récemment proposée comme agent thérapeutique visant à traiter les histaminoses alimentaires et dysfonctions entériques liées à l'histamine ou à améliorer les traitements existants. Des formes pharmaceutiques adéquates avec des excipients ont été formulées visant une délivrance intestinale de l'enzyme thérapeutique. Le peroxyde d'hydrogène généré comme produit secondaire de la désamination de l'histamine pourrait endommager les cellules ou tissus et aussi réduire l'activité de l'enzyme. D'où la nécessité d'élaborer des systèmes pouvant protéger l'enzyme et l'organisme et si possible appliquer les mêmes systèmes sur la glucose oxydase en vue d'une éventuelle stabilisation. La glucose oxydase est une enzyme à F AD qui catalyse l'oxydation du glucose en gluconolactone et peroxyde d'hydrogène. C'est une enzyme largement utilisée dans le domaine industriel, notamment dans le développement de biosenseurs et glycomètres nécessitant des préparations enzymatiques très actives et hautement stables. Dans ce projet de maîtrise, la stabilisation et la modulation des activités catalytiques de deux enzymes (diamine oxydase, glucose oxydase) ont étê investiguées en utilisant comme stratégies i) la protection physique des enzymes en présence d'agents émulsifiants: anionique (Sodium Dodecyl Sulfate), ampholytique (Lécithine), neutre (Tween 80) et des sels biliaires pouvant interagir avec les enzymes, stabiliser leur structure tridimensionnelle et -les protéger contre le peroxyde d'hydrogène et ii) élimination directe du peroxyde d'hydrogène ou autres espèces pro- oxydantes, protégeant ainsi les enzymes contre l'oxydation ou l'agrégation, en utilisant des antioxydants non-enzymatiques. tels que le pyridoxal phosphate ( vit. B6), le Trolox, l'ascorbate de sodium. Les activités des enzymes ont été principalement évaluées par l'approche zymographique. Les résultats ont montré que les enzymes sont plus stables en présence des différents agents émulsifiants et antioxydants utilisés et que leur activité catalytique est augmentée. _____________________________________________________________________________ MOTS-CLÉS DE L’AUTEUR : Diamine oxydase, glucose oxydase, polyacrylamide, pyridoxal phosphate, sels biliaires, stabilisation des enzymes, surfactants, Trolox, vitamines aux propriétés antioxydantes, vitamine C, zymographie

Fetched live from OpenAlex and de-inverted. Abstracts are not stored in this database: the inverted indexes are 8.6 GB of the frame’s 9.3 GB of text, and the host has 13 GB free.

How this classification was reachedexpand

Full frame machine prediction

Teacher imitation

Not calibrated prevalence, not ground truth. Human validation pending. The Gemma side is a direct model label for every work in the frame, read from the title-only record. The Codex side is a classifier learned from the 10,348 direct Codex labels and calibrated to design-weighted sample rates; fields without enough sample support carry no Codex call. Candidate is the union of the two sides; consensus is their intersection. These outputs are machine_predicted_unvalidated and are not human labels.

metaresearch head score (Codex)0.001
metaresearch head score (Gemma)0.001
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cValidation status: machine_predicted_unvalidated
Candidate categoriesnone
Consensus categoriesnone
DomainCandidate signal: none · Consensus signal: none
Study designCandidate signal: Bench or experimental · Consensus signal: Bench or experimental
GenreCandidate signal: Empirical · Consensus signal: Empirical
Teacher disagreement score0.002
Threshold uncertainty score0.008

Distilled classifier scores by category (both heads)

CategoryCodexGemma
Metaresearch0.0010.001
Meta-epidemiology (narrow)0.0010.000
Meta-epidemiology (broad)0.0000.000
Bibliometrics0.0000.000
Science and technology studies0.0000.000
Scholarly communication0.0010.001
Open science0.0000.000
Research integrity0.0010.001
Insufficient payload (model declined to judge)0.0020.001

Machine scores (provisional)

The two teacher heads of the student model, read on this work. A score orders the frame for review; it never asserts a category, and the validation status ships verbatim with every row.

Baseline scores from an immature model (maturity gate not passed, 7 training rounds). Scores rank; they never assert a category.

Opus teacher head0.006
GPT teacher head0.197
Teacher spread0.191 · how far apart the two teachers sit on this one work
Validation statusscore_only:v0-immature-baseline · verbatim from the scoring run: score_only means the number may rank works, and no category label ships from it

Classification

machine, unvalidated

Machine predicted; a candidate call from one source (direct Gemma or distilled Codex), not a consensus.

The models applied no category: nothing in the taxonomy fit this work.
Study designBench or experimental
Domainnot available
GenreEmpirical

How this classification was reached, model by model and score by score, is at the end of the page under "How this classification was reached".

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Citations0
Published2019
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