Oxidative Protein Labeling with Analysis by Mass Spectrometry for the Study of Structure, Folding, and Dynamics
Notice bibliographique
Résumé
SIGNIFICANCE: Analytical approaches that can provide insights into the mechanistic processes underlying protein folding and dynamics are few since the target analytes-high-energy structural intermediates-are short lived and often difficult to distinguish from coexisting structures. Folding "intermediates" can be populated at equilibrium using weakly denaturing solvents, but it is not clear that these species are identical to those that are transiently populated during folding under "native" conditions. Oxidative labeling with mass spectrometric analysis is a powerful alternative for structural characterization of proteins and transient protein species based on solvent exposure at specific sites. RECENT ADVANCES: Oxidative labeling is increasingly used with exceedingly short (μs) labeling pulses, both to minimize the occurrence of artifactual structural changes due to the incorporation of label and to detect short-lived species. The recent introduction of facile photolytic approaches for producing reactive oxygen species is an important technological advance that will enable more widespread adoption of the technique. CRITICAL ISSUES: The most common critique of oxidative labeling data is that even with brief labeling pulses, covalent modification of the protein may cause significant artifactual structural changes. FUTURE DIRECTIONS: While the oxidative labeling with the analysis by mass spectrometry is mature enough that most basic methodological issues have been addressed, a complete systematic understanding of side chain reactivity in the context of intact proteins is an avenue for future work. Specifically, there remain issues around the impact of primary sequence and side chain interactions on the reactivity of "solvent-exposed" residues. Due to its analytical power, wide range of applications, and relative ease of implementation, oxidative labeling is an increasingly important technique in the bioanalytical toolbox.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,002 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,001 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».