Role of Tyrosine-103 in Myoglobin Peroxidase Activity: Kinetic and Steady-State Studies on the Reaction of Wild-Type and Variant Recombinant Human Myoglobins with H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>
Notice bibliographique
Résumé
Myoglobin (Mb) catalyzes a range of oxidation reactions in the presence of hydrogen peroxide (H(2)O(2)) through a peroxidase-like cycle. C110A and Y103F variants of human Mb have been constructed to assess the effects of removing electron-rich oxidizable amino acids from the protein on the peroxidase activity of Mb: a point mutation at W14 failed to yield a viable protein. Point mutations at C110 and Y103 did not result in significant changes to structural elements of the heme pocket, as judged by low-temperature electron paramagnetic spectroscopy (EPR) studies on the ground-state ferric proteins. However, compared to the native protein, the yield of globin radical (globin*) was significantly decreased for the Y103F but not the C110A variant Mb upon reaction of the respective proteins with H(2)O(2). In contrast with our expectation that inhibiting pathways of intramolecular electron transfer may lead to enhanced Mb peroxidase activity, mutation of Y103 marginally decreased the rate constant for reaction of Mb with H(2)O(2) (1.4-fold) as judged by stopped-flow kinetic analyses. Consistent with this decrease in rate constant, steady-state analyses of Y103F Mb-derived thioanisole sulfoxidation indicated decreased V(max) and increased K(m) relative to the wild-type control. Additionally, thioanisole sulfoxidation proceeded with lower stereoselectivity, suggesting that Y103 plays a significant role in substrate binding and orientation in the heme pocket of Mb. Together, these results show that electron transfer within the globin portion of the protein is an important modulator of its stability and catalytic activity. Furthermore, the hydrogen-bonding network involving the residues that line the heme pocket of Mb is crucial to both efficient peroxidase activity and stereospecificity.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.
Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».