Structure and membrane interactions of the β-amyloid fragment 25–35 as viewed using spectroscopic approaches
Notice bibliographique
Résumé
The β-amyloid fragment peptide 25-35 (Aβ(25-35)) is recognized as the cytotoxic sequence of the parent peptide Aβ. However, it remains unclear whether its neurotoxicity originates from its fibrillar form, how it interacts with lipid membranes, and whether cholesterol modulates these interactions. These questions have been addressed at a molecular level using various microscopic and spectroscopic techniques. The data show that Aβ(25-35) forms protofilaments at pH 7.4 at a concentration of 5 mM in the absence and presence of DMPC/DMPG model membranes. The peptide adopts a predominant aggregated β-sheet conformation under these conditions. However, as the peptide concentration decreases, the β-sheet structure tends to disappear for the benefit of β-turns, suggesting that the peptide association is reversible. The β-sheet structure formed by Aβ(25-35) appears to be atypical and characterized by the absence of intermolecular dipolar coupling and by a parallel strand configuration. The data show that Aβ(25-35)-phospholipid interactions are characterized by an increase in the conformational order of the lipid acyl chains and a change in the fluidity/elasticity of the bilayers. Concomitantly, the peptide seems to lose a few β-sheet structures, which suggests that the interactions between Aβ(25-35) and DMPC/DMPG membranes are partly driven by peptide concentration. Interactions indeed seem to occur when part of the peptides is not involved in protofilaments and increase as the proportion of the free peptide species increases. The interactions are very similar in the presence of cholesterol, except that the concentration effect of Aβ(25-35) is cancelled, suggesting that Chol limits the penetration of the peptide inside the bilayers.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.
Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».