Steady-State Kinetics and Molecular Evolution of <i>Escherichia coli</i> MenD [(1<i>R</i>,6<i>R</i>)-2-Succinyl-6-hydroxy-2,4-cyclohexadiene-1-carboxylate Synthase], an Anomalous Thiamin Diphosphate-Dependent Decarboxylase−Carboligase
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Notice bibliographique
Résumé
(1R,6R)-2-Succinyl-6-hydroxy-2,4-cyclohexadiene-1-carboxylate (SHCHC) synthase, or MenD, catalyzes the thiamin diphosphate- (ThDP-) dependent decarboxylation of 2-oxoglutarate, the subsequent addition of the resulting succinyl-ThDP moiety to isochorismate, and the delta-elimination of pyruvate to yield SHCHC, pyruvate, and carbon dioxide. The enzyme is part of a superfamily of ThDP-dependent 2-oxo acid decarboxylases that includes pyruvate decarboxylase, benzoylformate decarboxylase, and acetohydroxy acid synthase, among others. However, this is the only enzyme known to catalyze a Stetter-like 1,4-addition of a ThDP adduct to the beta-carbon of an unsaturated carboxylate. Herein we report properties of the MenD protein from Escherichia coli, including the results of the first steady-state kinetic studies of the SHCHC synthase reaction. The protein is a dimer and shows cooperativity with respect to both substrates. The enzyme prefers divalent manganese as its metal ion cofactor and shows no dependence on FAD. MenD, required for biosynthesis of menaquinone and phylloquinone, is found in the genomes of a wide range of bacteria, as well as that of the archaeon Halobacterium sp. NRC-1 and the eukaryote Arabidopsis thaliana. Sequence alignments with other members of the superfamily are used to predict amino acid residues likely to be important in the binding and activation of ThDP. A site-directed mutant that replaces the conserved glutamic acid residue (E55), predicted to interact with N1' of the aminopyrimidine ring, with glutamine was generated, with catastrophic results for catalysis. There is no evidence for the release of succinate semialdehyde as a product; therefore, EC 4.1.1.71 should not be used for this enzyme.
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Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,001 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,001 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,001 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,001 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,001 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,001 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle