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Enregistrement W1990219361 · doi:10.1016/j.jasms.2004.05.005

Features of the ESI mechanism that affect the observation of multiply charged noncovalent protein complexes and the determination of the association constant by the titration method

2004· article· en· W1990219361 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.

Notice bibliographique

RevueJournal of the American Society for Mass Spectrometry · 2004
Typearticle
Langueen
DomaineChemistry
ThématiqueMass Spectrometry Techniques and Applications
Établissements canadiensUniversity of Alberta
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésChemistryTitrationEquilibrium constantIonAnalytical Chemistry (journal)Dissociation (chemistry)EvaporationConstant (computer programming)Dissociation constantCrystallographyChemical physicsChromatographyThermodynamicsPhysical chemistryReceptorOrganic chemistryBiochemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Several factors, attributable to the ESIMS mechanism, that can affect the assumptions of the titration method are examined: (1) The assumption that the concentrations in solution of the protein P, the ligand L, and the complex PL are proportional to the respective ion intensities observed with ESIMS, is examined with experiments in which ion intensities of two non-interacting proteins are compared with the respective concentrations. The intensities are found to be approximately proportional to the concentrations. The proportionality factors are found to increase as the mass of the protein is decreased. Very small proteins have much higher intensities. The results suggest that it is preferable to use only the intensity ratio of PL and P, whose masses are very close to each other when L is small, to determine the association constant KA in solution. (2) From the charge residue model (CRM) one expects that the solution will experience a very large increase of concentration due to evaporation of the precursor droplets, before the proteins P and PL are produced in the gas phase. This can shift the equilibrium in the droplets: P + L = PL, towards PL. Analysis of the droplet evaporation history shows that such a shift is not likely, because the time of droplet evolution is very short, only several micros, and the equilibrium relaxation time is much longer. (3) The droplet history shows that unreacted P and L can be often present together in the same droplet. On complete evaporation of such droplets L will land on P leading to PL and this effect will lead to values of KA that are too high. However, it is argued that mostly accidental, weakly bonded, complexes will form and these will dissociate in the clean up stages (heated transfer capillary and CAD region). Thus only very small errors are expected due to this cause. (4) Some PL complexes may have bonding that is too weak in the gas phase even though they have KA values in solution that predict high solution PL yields. In this case the PL complexes may decompose in the clean up stages and not be observed with sufficient intensity in the mass spectrum. This will lead to KA values that are too low. The effect is expected for complexes that involve significant hydrophobic interaction that leads to high stability of the complex in solution but low stability in the gas phase. The titration method is not suited for such systems.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,002
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,081
Score d'incertitude au seuil0,361

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0020,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,001
Bibliométrie0,0000,001
Études des sciences et des technologies0,0000,001
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0000,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,014
Tête enseignante GPT0,275
Écart entre enseignants0,261 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle