Classification of Intrinsically Disordered Regions and Proteins

2014· review· en· 2 257 citations· W1994840640 sur OpenAlex· 10.1021/cr400525m

Pourquoi ce travail est-il dans la base ?

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

Affiliation canadienneUne personne signataire a déclaré un établissement canadien. C'est la seule voie dont dispose la base habituelle.

Organisme subventionnaire canadienUn organisme canadien l'a financé. Le travail peut ne porter aucune affiliation canadienne.

Scores machine (provisoires)

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Tête enseignante Opus0,031

Tête enseignante GPT0,320

Écart entre enseignants: 0,289 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validation: score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Résumé

Characterization of unannotated and uncharacterized protein segments is expected to lead to the discovery of novel functions as well as provide important insights into existing biological processes. In addition, it is likely to shed new light on molecular mechanisms of diseases that are not yet fully understood. The classical concept implies that protein sequence defines structure, which in turn determines function; that is, function can be inferred from the sequence and its structure. Even when protein sequences diverge during evolution, for example, after gene duplication, the overall fold of their structures remains roughly the same. Therefore, structural similarity between proteins can reveal distant evolutionary relationships that are not easily detectable using sequence-based methods.

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La notice

Revue: Chemical Reviews
Thématique: Protein Structure and Dynamics
Domaine: Biochemistry, Genetics and Molecular Biology
Établissements canadiens: University of TorontoUniversity of British Columbia
Organismes subventionnaires: Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilNational Cancer InstituteNational Institute of General Medical SciencesMedical Research CouncilCanadian Institutes of Health ResearchU.S. Public Health Service
Mots-clés: MemphisLibrary scienceColumbia universityBoulevardBiologySociologyHistoryMedia studiesComputer scienceArchaeology
Résumé présent dans OpenAlex: oui
API: /api/v1/works/W1994840640