NmerA, the Metal Binding Domain of Mercuric Ion Reductase, Removes Hg<sup>2+</sup> from Proteins, Delivers It to the Catalytic Core, and Protects Cells under Glutathione-Depleted Conditions<sup>,</sup>
Notice bibliographique
Résumé
The ligand binding and catalytic properties of heavy metal ions have led to the evolution of metal ion-specific pathways for control of their intracellular trafficking and/or elimination. Small MW proteins/domains containing a GMTCXXC metal binding motif in a betaalphabetabetaalphabeta fold are common among proteins controlling the mobility of soft metal ions such as Cu(1+), Zn(2+), and Hg(2+), and the functions of several have been established. In bacterial mercuric ion reductases (MerA), which catalyze reduction of Hg(2+) to Hg(0) as a means of detoxification, one or two repeats of sequences with this fold are highly conserved as N-terminal domains (NmerA) of uncertain function. To simplify functional analysis of NmerA, we cloned and expressed the domain and catalytic core of Tn501 MerA as separate proteins. In this paper, we show Tn501 NmerA to be a stable, soluble protein that binds 1 Hg(2+)/domain and delivers it to the catalytic core at kinetically competent rates. Comparison of steady-state data for full-length versus catalytic core MerA using Hg(glutathione)(2) or Hg(thioredoxin) as substrate demonstrates that the NmerA domain does participate in acquisition and delivery of Hg(2+) to the catalytic core during the reduction catalyzed by full-length MerA, particularly when Hg(2+) is bound to a protein. Finally, comparison of growth curves for glutathione-depleted Escherichia coli expressing either catalytic core, full-length, or a combination of core plus NmerA shows an increased protection of cells against Hg(2+) in the media when NmerA is present, providing the first evidence of a functional role for this highly conserved domain.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.
Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,001 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».