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Enregistrement W2057358289 · doi:10.1002/bip.10383

Transmembrane segment peptides with double <scp>D</scp>‐amino acid replacements: Helicity, hydrophobicity, and antimicrobial activity

2003· article· en· W2057358289 sur OpenAlexaff
Mitsuko Maeda, Roman A. Melnyk, Anthony W. Partridge, Li‐Ping Liu, Charles M. Deber

Notice bibliographique

RevueBiopolymers · 2003
Typearticle
Langueen
DomaineImmunology and Microbiology
ThématiqueAntimicrobial Peptides and Activities
Établissements canadiensHospital for Sick ChildrenUniversity of Toronto
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésChemistryPeptideCircular dichroismAntimicrobial peptidesTransmembrane domainTransmembrane proteinPeptide sequenceMicelleEscherichia coliMembraneAmino acidBiophysicsStereochemistryBiochemistryAqueous solutionReceptorOrganic chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The adoption of a helical conformation in a membrane environment effectively increases the "apparent hydrophobicity" of a peptide segment by satisfying the backbone H-bonding potential, thus stabilizing it in this environment. Here we sought to explore whether destabilizing the helical conformation would have a measurable effect on the apparent hydrophobicity of such segments in both aqueous and membrane-mimetic environments. In order to uncouple peptide hydrophobicity from helicity, we used the prototypic KKAAAAAAAAAAAAWAAAAAAKKKKNH(2) peptide as a template, and performed pairwise DD-scanning mutagenesis over the length of the sequence. Studies on this library of 13 peptides show that the DD replacements at positions near the center of peptide sequence had the most significant effects on the peptides' retention time in high performance liquid chromatography experiments. Decreased retention times correlate well with decreased helicity as measured by CD spectroscopy in the aqueous environment. Trp fluorescence measurements indicated that the peptides displayed a significant red shift in LPC (but not LPG) with peptides having DD replacements near the middle of the peptide sequence, emphasizing the importance of the anionic membrane in promoting peptide insertion. When tested against a laboratory strain of Escherichia coli, antimicrobial activity of the DD-peptides correlated with the apparent hydrophobicity but not with the overall micelle-based helical content of the peptides per se. Further analysis of the DD-positional dependence of the antimicrobial activity suggests that the presence of a local, uninterrupted stretch of helical structure (10-12 residues) may be a prerequisite for peptide biological activity. The overall findings support the notion that one should distinguish between the hydrophobicity of individual residues and the apparent hydrophobicity of the peptide as a whole, as the latter will ultimately have a greater influence on the properties of the full-length species.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesMéta-épidémiologie (sens strict)
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,010
Score d'incertitude au seuil1,000

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0010,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0010,001
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,011
Tête enseignante GPT0,217
Écart entre enseignants0,206 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations9
Publié2003
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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